
La inmunoglobulina G es una glucoproteína con forma de Y formada por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas, largas, que recorren los brazos y forman todo el tallo, y dos cadenas ligeras, cortas, adosadas a la parte superior de cada brazo. Las cuatro se mantienen unidas por puentes disulfuro, y entre los brazos y el tallo hay una región bisagra que da flexibilidad a la molécula.
En cada cadena se distinguen dos regiones. La región variable ocupa el extremo amino y su secuencia de aminoácidos cambia de un anticuerpo a otro: es la que determina a qué antígeno reconoce. La región constante es igual en todos los anticuerpos de una misma clase y determina sus funciones efectoras.
Si se digiere la molécula con papaína se obtienen tres fragmentos: dos fragmentos Fab, que son los brazos y conservan la capacidad de unirse al antígeno, y un fragmento Fc, que es el tallo.
Reconocen al antígeno las regiones variables situadas en el extremo de los dos brazos, es decir, en los fragmentos Fab. El lugar concreto de unión se llama parátopo, y lo forman conjuntamente la región variable de la cadena pesada y la de la cadena ligera de ese brazo.
La razón es que la unión antígeno-anticuerpo es una unión por complementariedad de forma, como una llave en su cerradura, y para que un anticuerpo distinto reconozca cada antígeno hace falta que su lugar de unión sea también distinto en cada caso. Eso solo es posible si la secuencia de aminoácidos de esa zona varía, y precisamente por eso se la llama región variable: dentro de ella hay tres tramos hipervariables que son los que contactan con el epítopo del antígeno.
La región constante no puede cumplir esa función porque su secuencia es idéntica en millones de anticuerpos distintos: adopta siempre la misma conformación y no podría discriminar entre unos antígenos y otros. Su papel es otro, el de ser reconocida por los fagocitos y por el sistema del complemento.
Como los parátopos son dos, un anticuerpo puede unir dos antígenos a la vez, y de ahí que se formen los grumos de la aglutinación.
La vacuna no interviene directamente en la reacción antígeno-anticuerpo: lo que hace es preparar al organismo para que esa reacción se produzca antes, mejor y con más intensidad cuando llegue el patógeno real.
Al inocular el antígeno privado de su capacidad patógena se desencadena una respuesta primaria: los linfocitos B específicos se activan, proliferan y se diferencian en células plasmáticas, que producen anticuerpos, y en linfocitos B de memoria. Esa respuesta es lenta —tarda una o dos semanas— y produce sobre todo IgM en cantidad modesta.
El efecto duradero está en los linfocitos de memoria. Cuando después entra el patógeno verdadero, la reacción antígeno-anticuerpo ocurre ya en condiciones de respuesta secundaria: es casi inmediata, la concentración de anticuerpos que se alcanza es mucho mayor y son IgG de mayor afinidad, es decir, que se unen al antígeno con más fuerza. El patógeno se neutraliza y se elimina antes de llegar a producir síntomas.
En resumen, la vacuna no cambia la naturaleza de la reacción, que sigue siendo específica y complementaria, sino su rapidez, su magnitud y la afinidad de los anticuerpos implicados.