Ejercicio resuelto de Anticuerpos y antígenos · Biología · 2020

Bloque 4: GENÉTICA Y EVOLUCIÓN, EL MUNDO DE LOS MICROORGANISMOS Y SUS APLICACIONES. BIOTECNOLOGÍA. LA INMUNOLOGÍA Y SUS APLICACIONES. Se deberá escoger TRES de las siguientes ocho cuestiones (3 puntos):

Cuestión 4.8. Los anticuerpos:
a) Características estructurales: regiones de las moléculas. (0,5 puntos)
b) Clases de inmunoglobulinas: estructura y funciones que desempeñan. (0,5 puntos)

$\mathbf{\text{a)}}\mathbf{\text{Caracter}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{sticas}}\mathbf{\text{estructurales:}}\mathbf{\text{regiones}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{mol}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{culas.}}\mathbf{\text{(0,5}}\mathbf{\text{puntos)}}$

Un anticuerpo o inmunoglobulina es una glucoproteína con forma de Y formada por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas o H, largas e internas, y dos cadenas ligeras o L, cortas y externas. Las cuatro se mantienen unidas por puentes disulfuro, enlaces covalentes entre cisteínas, y la zona en que se articulan los brazos con el tallo recibe el nombre de región bisagra, que confiere flexibilidad a la molécula.

En cada cadena se distinguen dos tipos de regiones. Las regiones variables ocupan el extremo amino-terminal, en la punta de los brazos; su secuencia de aminoácidos cambia de un anticuerpo a otro y en ellas se sitúan las zonas hipervariables que forman el centro de unión al antígeno o paratopo. Las regiones constantes tienen una secuencia prácticamente idéntica en todos los anticuerpos de una misma clase y ocupan el resto de la molécula.

Al fragmentar la molécula con papaína se obtienen dos fragmentos Fab, cada uno formado por una cadena ligera completa y la mitad amino-terminal de una pesada, que son los que se unen al antígeno, y un fragmento Fc, formado por las mitades carboxilo-terminales de las dos cadenas pesadas, responsable de las funciones efectoras: fijar el complemento y unirse a los receptores de los fagocitos. Como los dos brazos son idénticos, el anticuerpo es bivalente y puede unir dos moléculas de antígeno.

$\mathbf{\text{b)}}\mathbf{\text{Clases}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{inmunoglobulinas:}}\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{funciones}}\mathbf{\text{que}}\mathbf{\text{desempe}}\widetilde{\mathbf{\text{n}}}\mathbf{\text{an.}}\mathbf{\text{(0,5}}\mathbf{\text{puntos)}}$

Las clases o isotipos se definen por el tipo de cadena pesada que poseen:

$\text{Clase}$	$\text{Estructura}$	$\text{Funci}\acute{\text{o}}\text{n}$
IgG	Monómero	La más abundante del suero; propia de la respuesta secundaria; atraviesa la placenta y da inmunidad pasiva al feto; opsoniza y fija el complemento
IgM	Pentámero	La primera que se produce en la respuesta primaria; muy eficaz aglutinando y activando el complemento por su elevada valencia
IgA	Dímero	Se secreta en las mucosas, la saliva, las lágrimas y la leche materna; impide la adhesión de los patógenos a los epitelios
IgD	Monómero	Actúa sobre todo como receptor de membrana de los linfocitos B, junto con la IgM
IgE	Monómero	Se fija a mastocitos y basófilos; interviene en la defensa frente a parásitos y es la responsable de las reacciones alérgicas

La IgG y la IgA son, además, las que dan la inmunidad pasiva natural del recién nacido: la primera a través de la placenta durante la gestación y la segunda a través del calostro y la leche materna.