Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · 2026

Pregunta 4. BIOMOLÉCULAS (2 puntos)

Opción 4.1. En relación con las proteínas:

A) Describa la estructura primaria y la estructura secundaria de las proteínas y nombre el tipo de enlace implicado en cada caso (1,2 p.)

B) ¿Tienen todas las proteínas estructura cuaternaria? Razone la respuesta (incluya en el razonamiento la descripción de la estructura cuaternaria). Mencione dos tipos de enlace implicados en el mantenimiento de la estructura cuaternaria de las proteínas (0,8 p.)

$\mathbf{\text{A)}}\mathbf{\text{Describa}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{primaria}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{secundaria}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{nas}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{nombre}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{tipo}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{enlace}}\mathbf{\text{implicado}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{cada}}\mathbf{\text{caso.}}(\mathrm{1,2}\text{ p.})$

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la cadena polipeptídica, leída desde el extremo amino hasta el extremo carboxilo. Es la que está escrita en el gen y de la que dependen todos los niveles superiores de organización: basta el cambio de un solo aminoácido para alterar el plegamiento y la función, como ocurre en la anemia falciforme. El enlace implicado es el enlace peptídico, un enlace covalente de tipo amida que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con pérdida de una molécula de agua.

La estructura secundaria es la disposición espacial regular y repetitiva que adopta la cadena al plegarse sobre sí misma en un tramo. Las dos formas más frecuentes son la hélice alfa, en la que la cadena se enrolla como un muelle dextrógiro, y la lámina u hoja beta plegada, en la que varios segmentos de la cadena se colocan uno al lado del otro en zigzag. El enlace implicado es el puente de hidrógeno, que se establece entre el oxígeno del grupo carbonilo de un enlace peptídico y el hidrógeno del grupo amino de otro; son enlaces débiles, pero al ser muy numerosos estabilizan la estructura.

$\mathbf{\text{B)}}\mathbf{\text{¿Tienen}}\mathbf{\text{todas}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{nas}}\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{cuaternaria?}}\mathbf{\text{Razone}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{respuesta.}}\mathbf{\text{Mencione}}\mathbf{\text{dos}}\mathbf{\text{tipos}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{enlace}}\mathbf{\text{implicados}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{mantenimiento.}}(\mathrm{0,8}\text{ p.})$

No, no todas las proteínas tienen estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria es la que resulta de la unión de dos o más cadenas polipeptídicas, ya plegadas en su estructura terciaria, para formar una proteína funcional; cada una de esas cadenas recibe el nombre de protómero o subunidad. Por definición, solo la presentan las proteínas oligoméricas, es decir, las formadas por más de una cadena, como la hemoglobina, que tiene cuatro subunidades, o los anticuerpos, que tienen cuatro. Una proteína de una sola cadena, como la mioglobina, alcanza su forma definitiva en la estructura terciaria y carece de cuaternaria.

Los enlaces que mantienen unidas las subunidades son los mismos que estabilizan la estructura terciaria y son, en su mayoría, débiles: puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas entre las caras apolares de las subunidades, además de fuerzas de Van der Waals y enlaces iónicos entre grupos con carga. También pueden aparecer puentes disulfuro, que sí son covalentes, entre cisteínas de cadenas distintas, como ocurre en la insulina y en las inmunoglobulinas.