Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · Galicia · 2021

Pregunta 1. LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA.
En la figura 1 se representan los niveles estructurales de una proteína.



a) ¿Cómo se denominan los niveles estructurales A, B y C?
b) ¿En qué nivel estructural de la imagen la proteína es funcionalmente activa?
c) ¿Cómo se denomina el paso de C a A y qué consecuencias tiene?
d) Nombre qué tipos de fuerzas mantienen el nivel estructural C.

$\mathbf{\text{a)}}\mathbf{\text{¿C}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{mo}}\mathbf{\text{se}}\mathbf{\text{denominan}}\mathbf{\text{los}}\mathbf{\text{niveles}}\mathbf{\text{estructurales}}\mathbf{\text{A,}}\mathbf{\text{B}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{C?}}$

El nivel A es la estructura primaria: la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, tal como muestra el detalle atómico de la figura.

El nivel B es la estructura secundaria: la disposición espacial regular y repetitiva que adopta una porción de la cadena al plegarse sobre sí misma, en este caso la hélice alfa. La otra forma posible es la lámina beta plegada.

El nivel C es la estructura terciaria: el plegamiento tridimensional de la cadena completa, que en la figura da lugar a una proteína globular.

$\mathbf{\text{b)}}\mathbf{\text{¿En}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{nivel}}\mathbf{\text{estructural}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{imagen}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{na}}\mathbf{\text{es}}\mathbf{\text{funcionalmente}}\mathbf{\text{activa?}}$

En el nivel C, la estructura terciaria.

La razón es que la función de una proteína depende de su forma. Solo cuando la cadena está plegada tridimensionalmente quedan próximos entre sí los radicales de aminoácidos que, aun estando muy alejados en la secuencia, forman el centro activo de una enzima o el lugar de unión de un transportador o de un anticuerpo. Con la cadena extendida esos aminoácidos no coinciden en el espacio y el sitio funcional no existe.

Conviene añadir que en las proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas hace falta un cuarto nivel, la estructura cuaternaria, y solo entonces la proteína es activa; la hemoglobina, con sus cuatro cadenas, es el ejemplo habitual. En la figura, sin embargo, solo aparecen tres niveles, y el último de ellos es el terciario.

$\mathbf{\text{c)}}\mathbf{\text{¿C}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{mo}}\mathbf{\text{se}}\mathbf{\text{denomina}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{paso}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{C}}\mathbf{\text{a}}\mathbf{\text{A}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{consecuencias}}\mathbf{\text{tiene?}}$

El paso de C a A, es decir, la pérdida del plegamiento hasta quedar la cadena extendida, se denomina desnaturalización.

La provocan agentes que rompen los enlaces débiles que sostienen la conformación: el calor, los cambios bruscos de pH, la elevada concentración salina, los disolventes orgánicos o la agitación mecánica.

Sus consecuencias son tres. La primera es que se destruyen las estructuras terciaria y secundaria, mientras que la primaria permanece intacta, porque los enlaces peptídicos son covalentes y el calor o el pH no los rompen: la secuencia de aminoácidos sigue siendo la misma. La segunda es la pérdida de la función biológica, ya que al deshacerse el plegamiento desaparece el centro activo. La tercera es la pérdida de solubilidad: los radicales hidrofóbicos, que estaban escondidos en el interior, quedan expuestos, las cadenas se agregan entre sí y la proteína precipita o coagula, como ocurre al cocer un huevo.

En la mayoría de los casos el proceso es irreversible. Solo en desnaturalizaciones suaves la cadena puede volver a plegarse por sí sola al retirar el agente, en lo que se llama renaturalización, y ese hecho demuestra que toda la información necesaria para el plegamiento está contenida en la estructura primaria.

$\mathbf{\text{d)}}\mathbf{\text{Nombre}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{tipos}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{fuerzas}}\mathbf{\text{mantienen}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{nivel}}\mathbf{\text{estructural}}\mathbf{\text{C.}}$

$\text{Nivel}$	$\text{Fuerzas que lo mantienen}$ A, primaria	Enlaces peptídicos, covalentes y muy estables, entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente B, secundaria	Puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo y amino del esqueleto de la propia cadena C, terciaria	Enlaces entre los radicales: puentes disulfuro, que son covalentes, y enlaces iónicos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals, que son débiles

La diferencia entre el primer nivel y los otros dos es justamente la que explica el apartado anterior: los enlaces peptídicos son covalentes y resisten la desnaturalización, mientras que los que sostienen la secundaria y la terciaria son, salvo los puentes disulfuro, enlaces débiles que el calor o el pH rompen con facilidad.