Todos los aminoácidos proteicos comparten el mismo esqueleto: un átomo de carbono central, llamado carbono alfa, al que se unen cuatro sustituyentes distintos.
Los elementos que los forman son carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y en la cisteína y la metionina también azufre. La cadena lateral
es lo único que cambia de uno a otro y la que reparte a los veinte aminoácidos proteicos en apolares, polares sin carga, ácidos y básicos. Como el carbono alfa tiene cuatro sustituyentes distintos —salvo en la glicina, donde
es un hidrógeno—, es un carbono asimétrico y los aminoácidos presentan actividad óptica; en las proteínas son siempre de la serie L.
El enlace que fija la estructura primaria es el enlace peptídico. Se forma por condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con pérdida de una molécula de agua, y es de tipo amida.
El grupo
es el enlace peptídico propiamente dicho. Por resonancia tiene un carácter parcial de doble enlace, de modo que es plano y no permite el giro: esa rigidez es la que condiciona después los plegamientos de la estructura secundaria.
Las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores: aceleran las reacciones químicas del metabolismo sin consumirse en ellas ni alterar el equilibrio final. Lo consiguen disminuyendo la energía de activación, es decir, ofreciendo un camino alternativo que muchas más moléculas pueden recorrer a la temperatura del ser vivo. Sin ellas, reacciones imprescindibles ocurrirían a velocidades incompatibles con la vida.
La actuación se explica por el centro activo, una hendidura de la superficie de la proteína formada por unos pocos aminoácidos que quedan próximos gracias al plegamiento terciario. El sustrato encaja en él y forma el complejo enzima-sustrato, que después se disocia liberando los productos y la enzima intacta.
De ahí nacen sus dos propiedades características. La primera es la especificidad: cada enzima reconoce un sustrato o un grupo reducido de sustratos parecidos, y cataliza un único tipo de reacción. La segunda es la eficacia, ya que basta una concentración mínima de enzima para transformar mucho sustrato. Además, como son proteínas, dependen del pH y de la temperatura y se desnaturalizan fuera de sus valores óptimos, lo que permite regular finamente la actividad celular.
Holoenzima es la enzima completa y funcionalmente activa, formada por la unión de una parte proteica, llamada apoenzima, y un componente no proteico. Por sí sola la apoenzima carece de actividad.
Cofactor es ese componente no proteico que la apoenzima necesita para funcionar. Puede ser un ion metálico, como el
, el
o el
, o una molécula orgánica. Si se une de forma permanente y con enlaces covalentes recibe el nombre de grupo prostético, como el grupo hemo de la catalasa.
Coenzima es un cofactor de naturaleza orgánica que se une a la apoenzima de forma débil y transitoria, participa en la reacción y se separa al terminar. Suele actuar transportando electrones, protones o grupos químicos de una enzima a otra, como el
, el
o la coenzima A. Muchas coenzimas derivan de vitaminas hidrosolubles del grupo B, y esa es la razón última de que esas vitaminas sean imprescindibles en la dieta.