
Todo aminoácido está construido sobre un carbono central, llamado carbono
, al que se unen cuatro sustituyentes distintos: un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un radical R.
Los dos grupos funcionales distintivos son el grupo amino
, de carácter básico porque puede captar protones, y el grupo carboxilo
, de carácter ácido porque puede cederlos. Tener ambos a la vez hace que los aminoácidos sean moléculas anfóteras, capaces de comportarse como ácido o como base según el pH; al pH celular se encuentran ionizados en forma dipolar o zwitterión, con el amino protonado y el carboxilo desprotonado.
El radical R es lo único que cambia de un aminoácido a otro y lo que determina sus propiedades. Y como el carbono
lleva cuatro sustituyentes distintos, es un carbono asimétrico, de donde procede la actividad óptica de estas moléculas; la única excepción es la glicina, cuyo radical es un hidrógeno.
En las proteínas de los seres vivos se encuentran 20 aminoácidos distintos, llamados proteinogénicos, y son los mismos en todos los organismos. De ellos, nueve son esenciales para el ser humano: no podemos sintetizarlos y hemos de tomarlos con la dieta.
Como ejemplos pueden citarse la glicina, el más sencillo de todos, cuyo radical es un simple hidrógeno, y la alanina, cuyo radical es un grupo metilo. Podrían mencionarse igualmente la valina, la lisina, el ácido glutámico o la cisteína, esta última importante porque su grupo tiol forma los puentes disulfuro que estabilizan la estructura terciaria.
Al unir dos aminoácidos se origina un dipéptido. La unión es una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de uno y el grupo amino del siguiente, con pérdida de una molécula de agua.
El enlace que se forma es el enlace peptídico, un enlace covalente de tipo amida.
Su característica más notable es que tiene carácter parcial de doble enlace: el par de electrones no compartido del nitrógeno se deslocaliza sobre el oxígeno del carbonilo, de modo que el enlace
es más corto y más fuerte que un enlace sencillo y no permite el giro libre. Como consecuencia, los cuatro átomos del grupo peptídico quedan en un mismo plano rígido, y la cadena solo puede girar en torno a los enlaces del carbono
. Esa rigidez es precisamente lo que limita las conformaciones posibles y hace que aparezcan las estructuras secundarias regulares, la hélice
y la lámina
.
Es además un enlace muy estable, que solo se rompe por hidrólisis, catalizada por enzimas proteolíticas o forzada con ácidos fuertes en caliente.
Se llaman proteínas. Por convenio se habla de oligopéptidos hasta unos diez aminoácidos, de polipéptidos hasta unos cien y de proteínas por encima de esa cifra.
Sus funciones son las más variadas de todas las biomoléculas, y todas derivan de la enorme diversidad de formas que permite la combinación de veinte aminoácidos distintos.
| Función | Ejemplo Catalítica | Enzimas, que aceleran las reacciones del metabolismo; es la función más importante Estructural | Colágeno del tejido conjuntivo, queratina del pelo y las uñas, histonas del ADN, tubulina del citoesqueleto Transportadora | Hemoglobina, que lleva el oxígeno en la sangre; permeasas y bombas de las membranas Defensiva | Anticuerpos o inmunoglobulinas Hormonal o reguladora | Insulina, hormona del crecimiento Contráctil | Actina y miosina del músculo Reserva | Ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche |
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