El enlace señalado en la figura, el que une el carbono del grupo carbonilo con el nitrógeno del grupo amino, es el enlace peptídico.
Se forma entre aminoácidos, que son las moléculas que aparecen a uno y otro lado del enlace en la figura: cada una tiene un carbono alfa con su grupo amino, su grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical, que en el primer aminoácido es un hidrógeno, correspondiente a la glicina, y en el segundo un grupo metilo, correspondiente a la alanina.
Los grupos químicos implicados son el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del segundo. El carbono del carboxilo pierde su grupo hidroxilo y el nitrógeno del amino pierde un hidrógeno, y entre ambos se establece el enlace covalente.
Se desprende una molécula de agua, formada por el grupo hidroxilo que cede el carboxilo y el hidrógeno que cede el grupo amino. Se trata, por tanto, de una reacción de condensación, y la reacción inversa, la ruptura del enlace, es una hidrólisis.
• Es un enlace covalente de tipo amida, y por tanto fuerte y estable: no se rompe espontáneamente, sino que hace falta hidrolizarlo, ya sea por vía enzimática, con las peptidasas, o con ácidos o bases fuertes en caliente.
• Tiene carácter parcial de doble enlace. Los electrones del oxígeno del carbonilo y los del nitrógeno se deslocalizan por resonancia, de modo que la distancia entre el carbono y el nitrógeno es menor que la de un enlace simple.
• Como consecuencia de lo anterior, es rígido: no permite el giro alrededor de él. Los giros de la cadena solo son posibles en los otros dos enlaces de cada carbono alfa, y eso es lo que condiciona los plegamientos que dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria.
• Los cuatro átomos del grupo, el carbono, el oxígeno, el nitrógeno y el hidrógeno, junto con los dos carbonos alfa contiguos, están en un mismo plano. La disposición habitual de los dos carbonos alfa es trans, es decir, en lados opuestos del enlace, porque así se evitan impedimentos entre los radicales.
• No tiene carga eléctrica, pero sí es polar, y sus grupos carbonilo y amino son los que establecen los puentes de hidrógeno que sostienen la estructura secundaria.
La figura 3 representa una proteína, y más exactamente los distintos niveles de organización estructural que puede adoptar.
Se distinguen en ella: con el número 1, la estructura primaria, la simple secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos; con el número 2, la hélice alfa, y con el número 3, la lámina beta plegada, que son las dos formas de estructura secundaria, sostenidas por puentes de hidrógeno entre los grupos del esqueleto; con el número 4, la estructura terciaria, el plegamiento tridimensional de la cadena completa, mantenido por los enlaces entre los radicales; y con el número 5, la estructura cuaternaria, la asociación de varias cadenas polipeptídicas o protómeros en una sola proteína funcional.
Los monómeros son los aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos como el de la figura 2. En las proteínas intervienen veinte aminoácidos distintos, todos ellos con la misma estructura básica y diferenciados únicamente por su radical.
• Función estructural: el colágeno del tejido conjuntivo, la queratina de pelos y uñas, las proteínas del citoesqueleto y las histonas que empaquetan el ADN.
• Función enzimática o catalítica: prácticamente todas las enzimas son proteínas, como la amilasa, la catalasa o la ADN polimerasa.
• Función de transporte: la hemoglobina, que lleva el oxígeno en la sangre; las permeasas y los canales de la membrana, que transportan sustancias a través de ella; las lipoproteínas, que transportan lípidos.
• Función defensiva: las inmunoglobulinas o anticuerpos, el fibrinógeno y la trombina de la coagulación, o la mucina de las mucosas.
Podrían citarse también la función hormonal, como la insulina; la contráctil, como la actina y la miosina; la de reserva, como la ovoalbúmina del huevo; y la homeostática, que mantiene el equilibrio osmótico y el pH del medio interno.