Biología · Proteínas · Castilla y León · 2023

Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · 2023

Respecto a las proteínas:

Figura del ejercicio

a. ¿Cómo se denominan los niveles estructurales indicados como A, B y C en la figura? ¿En cuál de esos niveles la proteína está activa? (0,4)

b. Explique en que consiste el nivel C indicando los tipos de fuerzas que mantienen dicho nivel estructural. ¿Qué tipo de conformación C se muestra en la figura? (1)

c. ¿Cómo se denomina el proceso en el que la proteína cambia del nivel C al A? ¿En qué consiste y cuál es su consecuencia? (0,6)

Solución

a. ¿Coˊmo se denominan los niveles estructurales indicados como A, B y C en la figura? ¿En cuaˊl de esos niveles la proteıˊna estaˊ activa? (0,4)\textbf{a. ¿Cómo se denominan los niveles estructurales indicados como A, B y C en la figura? ¿En cuál de esos niveles la proteína está activa? (0,4)}

El nivel A es la estructura primaria: la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El nivel B es la estructura secundaria, el plegamiento local regular de esa cadena —hélice alfa o lámina beta— sostenido por puentes de hidrógeno. Y el nivel C es la estructura terciaria, la disposición tridimensional completa de la cadena ya plegada sobre sí misma.

La proteína solo es activa en el nivel C, es decir, cuando está correctamente plegada. La función depende de la forma: es el plegamiento terciario el que acerca en el espacio residuos que en la secuencia estaban muy alejados y construye con ellos el centro activo o el sitio de unión. Una cadena extendida, por muy correcta que sea su secuencia, no sirve para nada.

b. Explique en que consiste el nivel C indicando los tipos de fuerzas que mantienen dicho nivel estructural. ¿Queˊ tipo de conformacioˊn C se muestra en la figura? (1)\textbf{b. Explique en que consiste el nivel C indicando los tipos de fuerzas que mantienen dicho nivel estructural. ¿Qué tipo de conformación C se muestra en la figura? (1)}

La estructura terciaria es la disposición tridimensional que adopta en el espacio toda la cadena polipeptídica, con sus tramos en hélice y en lámina plegados unos sobre otros. Determina la posición final de cada átomo de la molécula, y en las proteínas globulares suele dejar las cadenas laterales apolares hacia el interior, protegidas del agua, y las polares hacia el exterior, lo que las hace solubles.

Las fuerzas que la mantienen son, salvo una, enlaces débiles:

Puentes disulfuro, que son covalentes y se establecen entre los grupos tiol de dos cisteínas; son los más fuertes y actúan como grapas del plegamiento.

Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales polares.

Interacciones iónicas o puentes salinos entre grupos con carga opuesta.

Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares, que se agrupan en el interior huyendo del agua; son las que más contribuyen a la estabilidad del conjunto.

Fuerzas de Van der Waals, débiles pero muy numerosas.

La conformación que muestra la figura es de tipo globular: la cadena se pliega compactamente en una forma más o menos esférica, propia de proteínas solubles como las enzimas o la hemoglobina. La otra posibilidad sería la conformación filamentosa o fibrosa, alargada e insoluble, propia de proteínas estructurales como el colágeno o la queratina.

c. ¿Coˊmo se denomina el proceso en el que la proteıˊna cambia del nivel C al A? ¿En queˊ consiste y cuaˊl es su consecuencia? (0,6)\textbf{c. ¿Cómo se denomina el proceso en el que la proteína cambia del nivel C al A? ¿En qué consiste y cuál es su consecuencia? (0,6)}

El proceso se denomina desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la conformación espacial de la proteína —de la estructura terciaria y de la secundaria, y también de la cuaternaria si la tuviera—, de modo que la cadena queda extendida y desordenada. Ocurre porque se rompen los enlaces débiles que sostenían el plegamiento: puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas. Los agentes que la provocan son el calor, los cambios bruscos de pH, la alta concentración de sales, los disolventes orgánicos o la agitación mecánica. Lo que no se rompe es la estructura primaria: los enlaces peptídicos son covalentes y resisten, así que la secuencia de aminoácidos permanece intacta.

La consecuencia es la pérdida de la función biológica, porque la función depende de la forma: una enzima desnaturalizada deja de tener centro activo y no cataliza. Además la proteína suele volverse insoluble y precipita, como se ve al cocer un huevo. Si el agente desaparece antes de que el daño sea grande, la proteína puede volver a plegarse, en lo que se llama renaturalización, pero en la mayoría de los casos el proceso es irreversible.

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