Explica qué naturaleza química tienen los anticuerpos indicando las distintas partes que se diferencian en su estructura y cuál interviene en la reacción con el antígeno.
Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas, y más exactamente glucoproteínas globulares, producidas por los linfocitos B transformados en células plasmáticas.
Su estructura básica es la de una Y formada por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas, idénticas entre sí y de mayor tamaño, y dos cadenas ligeras, también idénticas y más cortas. Las cuatro se mantienen unidas por puentes disulfuro, y cada cadena ligera se aparea con la mitad superior de una pesada.
En cada una de las cuatro cadenas se distinguen dos tipos de regiones.
La región variable ocupa el extremo amino-terminal y su secuencia de aminoácidos difiere de un anticuerpo a otro; en ella se localizan tres zonas hipervariables que son las verdaderamente responsables del reconocimiento. Al asociarse la región variable de una cadena ligera con la de una pesada se forma el centro de unión al antígeno, de modo que cada anticuerpo posee dos centros idénticos, uno en el extremo de cada brazo de la Y. Esa es la parte que interviene en la reacción con el antígeno, y su enorme diversidad —millones de secuencias distintas— es lo que permite reconocer prácticamente cualquier antígeno.
La región constante ocupa el resto de la molécula y es idéntica dentro de cada clase de inmunoglobulina. No reconoce al antígeno, pero determina la función efectora: define la clase —IgG, IgM, IgA, IgD o IgE—, permite la unión a los receptores de los fagocitos y de los mastocitos y activa el sistema del complemento.
Si se digiere el anticuerpo con papaína se obtienen tres fragmentos que reflejan esa división: dos fragmentos Fab, correspondientes a los brazos, que conservan la capacidad de unirse al antígeno, y un fragmento Fc, el pie de la Y, responsable de las funciones efectoras.
Entre ambas regiones se sitúa la zona bisagra, que da flexibilidad a los brazos y permite que los dos centros de unión se adapten a antígenos separados por distancias distintas.