a) Explica la estructura terciaria de una proteína.
b) La amilasa salival es una enzima capaz de degradar en nuestra boca el almidón ingerido a componentes más simples, si aislamos esta enzima de nuestra boca, qué ocurrirá si medimos su actividad a 5ºC, a 37ºC y a 100ºC.
La estructura terciaria es la disposición tridimensional que adopta en el espacio la cadena polipeptídica ya plegada en su estructura secundaria; es decir, cómo se dobla sobre sí misma la sucesión de hélices
y láminas
hasta dar la forma definitiva de la molécula.
Se distinguen dos conformaciones básicas: la filamentosa o fibrosa, propia de las proteínas alargadas e insolubles con función estructural, como el colágeno o la queratina; y la globular, en la que la cadena se pliega compactamente formando una esfera soluble, propia de las enzimas, los anticuerpos o la hemoglobina.
El plegamiento lo mantienen enlaces débiles entre las cadenas laterales de los aminoácidos: interacciones hidrofóbicas, que son la fuerza dominante y empujan a los aminoácidos apolares hacia el interior de la molécula; puentes de hidrógeno; enlaces iónicos entre grupos de carga opuesta; y fuerzas de Van der Waals. A ellos se suma un único enlace covalente, el puente disulfuro entre dos cisteínas.
Lo esencial es que esta estructura es la que determina la función: en una enzima, el plegamiento es el que aproxima aminoácidos alejados en la cadena para formar el centro activo. Si la proteína se desnaturaliza, pierde la estructura terciaria y con ella la función, aunque conserve intacta la primaria.
A
la actividad será muy baja, casi nula. La temperatura es demasiado baja: las moléculas tienen poca energía cinética y los encuentros entre la enzima y el sustrato son escasos. La enzima no está dañada, sin embargo, y recuperará toda su actividad al devolverla a su temperatura óptima: el efecto del frío es reversible.
A
la actividad será máxima. Es la temperatura óptima de la amilasa salival, y no por casualidad: coincide con la temperatura corporal humana, que es el ambiente en el que esta enzima trabaja.
A
la actividad será nula. La agitación térmica rompe los enlaces débiles que mantenían el plegamiento, la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura terciaria y su centro activo deja de reconocer al almidón. A diferencia del frío, este efecto es irreversible: al enfriar de nuevo la muestra la actividad no se recupera.
El comportamiento descrito es el característico de cualquier enzima: la actividad crece con la temperatura hasta un óptimo y cae bruscamente por encima de él, dando una curva en forma de campana asimétrica.