Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · Cantabria · 2020

Defina el concepto de proteína y comente las principales características químicas, estructurales y funcionales de las mismas. Razone la relación existente entre estructura y función, poniendo un ejemplo. Represente mediante un dibujo claro los diferentes niveles estructurales que pueden presentar las proteínas, e indique las diferencias más relevantes entre los mismos. [2 puntos]

$\textbf{Defina el concepto de proteína y comente las principales características químicas, estructurales y funcionales de las mismas. Razone la relación existente entre estructura y función, poniendo un ejemplo. Represente mediante un dibujo claro los diferentes niveles estructurales que pueden presentar las proteínas, e indique las diferencias más relevantes entre los mismos. [2 puntos]}$

Una PROTEÍNA es un polímero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, plegado en una conformación tridimensional definida de la que depende su función. Es la biomolécula más versátil y la más abundante de la materia viva después del agua: en torno al 50 por ciento del peso seco de una célula.

CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS. Están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y NITRÓGENO —este último es lo que las distingue de glúcidos y lípidos— y con frecuencia azufre; algunas llevan además fósforo o metales. Sus monómeros son los veinte aminoácidos proteicos, moléculas con un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical R unidos al mismo carbono alfa; ese radical R es lo único que distingue un aminoácido de otro, y según él los hay apolares, polares sin carga, ácidos y básicos. Se unen por CONDENSACIÓN entre el carboxilo de uno y el amino del siguiente, con pérdida de agua, formando el ENLACE PEPTÍDICO, que es de tipo amida y que por resonancia tiene carácter parcial de doble enlace: es plano y rígido, y eso limita los plegamientos posibles. Las proteínas son ANFÓTERAS, con un punto isoeléctrico propio, y forman disoluciones coloidales.

CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES. Presentan hasta cuatro niveles de organización, que se detallan abajo. De ellos derivan dos propiedades: la ESPECIFICIDAD, ya que la secuencia y el plegamiento son propios de cada proteína y de cada especie —y esa es la base del rechazo en los trasplantes—, y la DESNATURALIZACIÓN, la pérdida de la conformación y de la función por calor, pH extremo, sales de metales pesados o disolventes, sin que se rompa ningún enlace peptídico.

CARACTERÍSTICAS FUNCIONALES. Son las biomoléculas que ejecutan casi todo el trabajo celular: CATALIZAN las reacciones —enzimas—, TRANSPORTAN sustancias —hemoglobina, permeasas—, dan FORMA y sostén —colágeno, queratina, citoesqueleto—, producen MOVIMIENTO —actina y miosina—, DEFIENDEN —anticuerpos—, REGULAN —insulina, factores de transcripción—, RECONOCEN señales —receptores de membrana— y sirven de RESERVA —ovoalbúmina, caseína—.

RELACIÓN ENTRE ESTRUCTURA Y FUNCIÓN. La función de una proteína no depende de su composición global, sino de la FORMA que adopta al plegarse, porque es esa forma la que crea las superficies capaces de reconocer específicamente a otra molécula: el centro activo de una enzima, el parátopo de un anticuerpo, el hueco donde se aloja el grupo hemo. Y esa forma está determinada por la secuencia de aminoácidos, es decir, por la estructura primaria, que a su vez está escrita en el gen. De ahí la cadena de consecuencias: cambiar un aminoácido puede cambiar el plegamiento, y cambiar el plegamiento anula la función.

El ejemplo clásico es la HEMOGLOBINA en la ANEMIA FALCIFORME. Una mutación puntual en el gen de la cadena beta sustituye un ácido glutámico, polar y con carga negativa, por una valina, apolar, en la posición 6. Es un solo aminoácido de 146, pero al quedar un residuo hidrófobo en la superficie de la molécula, las hemoglobinas desoxigenadas se pegan unas a otras y polimerizan en fibras; el eritrocito se deforma en hoz, pierde flexibilidad, obstruye los capilares y se rompe. Otro ejemplo, en sentido inverso, es la clara del huevo al cocerla: la albúmina no pierde ningún enlace peptídico, pero al desplegarse deja de ser soluble y coagula.



DIFERENCIAS MÁS RELEVANTES ENTRE LOS NIVELES:

$\text{Nivel}$	$\text{En qué consiste}$	$\text{Qué lo estabiliza}$
Primaria	La secuencia lineal de aminoácidos	El enlace peptídico, covalente
Secundaria	Plegamiento regular y repetitivo de un TRAMO de la cadena: hélice alfa o lámina beta plegada	Puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos, no entre los radicales
Terciaria	Plegamiento global y tridimensional de la cadena ENTERA, que da la forma definitiva	Interacciones entre los radicales R: puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrófobas
Cuaternaria	Asociación de varias cadenas con estructura terciaria, llamadas subunidades	Las mismas interacciones débiles y algún puente disulfuro entre subunidades

Las tres diferencias que conviene subrayar son estas. La primera, que la estructura primaria es el único nivel COVALENTE y el que determina todos los demás: en la secuencia está escrita la forma final. La segunda, que la secundaria afecta a TRAMOS y la terciaria a la cadena COMPLETA, y que se estabilizan con enlaces distintos —la secundaria con puentes de hidrógeno del esqueleto peptídico, la terciaria con interacciones entre radicales—. Y la tercera, que la cuaternaria SOLO EXISTE en las proteínas de más de una cadena: la mioglobina, con una, no la tiene, y la hemoglobina, con cuatro, sí. Es en la terciaria donde la proteína se vuelve funcional, porque es allí donde aparece el centro activo.