Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · Cantabria · 2021

Identifique y clasifique dentro de su grupo de biomoléculas correspondiente la que aparece en la figura. Indique en la misma cada una de sus partes y comente propiedades fisicoquímicas y biológicas más relevantes de este tipo de biomoléculas. [1,25 puntos]

$\textbf{Identifique y clasifique dentro de su grupo de biomoléculas correspondiente la que aparece en la figura. Indique en la misma cada una de sus partes y comente propiedades fisicoquímicas y biológicas más relevantes de este tipo de biomoléculas. [1,25 puntos]}$

La molécula de la figura es un PÉPTIDO, concretamente un TETRAPÉPTIDO: una cadena de cuatro aminoácidos unidos entre sí. Se identifica por el patrón que se repite —un carbono con un radical R, un grupo $\text{C=O}$ y un grupo $\text{NH}$— y por los dos extremos ionizados que la rematan.

Se clasifica dentro del grupo de las PROTEÍNAS, o más exactamente de los prótidos, ya que con solo cuatro aminoácidos se trata de un oligopéptido; una proteína propiamente dicha tiene más de cincuenta.

SUS PARTES son cuatro:

EL EXTREMO AMINO TERMINAL o N-terminal, el $\text{NH}_3^+$ de la izquierda, sombreado en la figura. Es el grupo amino libre del primer aminoácido, protonado y con carga positiva al pH celular. Por convenio, las cadenas se escriben y se numeran empezando por aquí, y también por aquí empieza a sintetizarse la proteína en el ribosoma.

EL EXTREMO CARBOXILO TERMINAL o C-terminal, el $\text{COO}^-$ de la derecha, también sombreado. Es el grupo carboxilo libre del último aminoácido, desprotonado y con carga negativa.

LOS TRES ENLACES PEPTÍDICOS, los grupos $\text{-CO-NH-}$ que unen cada aminoácido con el siguiente. Se forman por CONDENSACIÓN entre el carboxilo de uno y el amino del otro, con pérdida de una molécula de agua, y son enlaces covalentes de tipo AMIDA. En un tetrapéptido hay siempre tres, uno menos que aminoácidos.

LOS RADICALES $\text{R}_1$, $\text{R}_2$, $\text{R}_3$ y $\text{R}_4$, las cadenas laterales que distinguen un aminoácido de otro. Son los que aportan la variedad: pueden ser apolares, polares sin carga, ácidos o básicos, y de ellos dependen las propiedades de la proteína.

PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS de las proteínas:

Son ANFÓTERAS, es decir, se comportan como ácido o como base según el pH del medio, gracias a los grupos amino y carboxilo terminales y a los radicales ionizables. Cada proteína tiene un PUNTO ISOELÉCTRICO, el pH al que su carga neta es cero, en el que su solubilidad es mínima y precipita.

Son ESPECÍFICAS. La secuencia de aminoácidos es propia de cada proteína y de cada especie, está determinada por el gen que la codifica, y de ella depende toda su estructura. Esa especificidad es la base del rechazo en los trasplantes y de la respuesta inmunitaria frente a proteínas ajenas.

Se DESNATURALIZAN. Por calor, pH extremo, sales de metales pesados o disolventes orgánicos pierden su conformación tridimensional —sin que se rompa ningún enlace peptídico— y con ella su función; suelen volverse insolubles y precipitar. El ejemplo cotidiano es la clara del huevo al cocerla.

Son de tamaño MACROMOLECULAR y forman DISOLUCIONES COLOIDALES, con capacidad de retener agua y de formar geles.

El ENLACE PEPTÍDICO tiene, por resonancia, un carácter parcial de doble enlace: es PLANO y RÍGIDO, no permite el giro, y eso condiciona los plegamientos posibles de la cadena.

PROPIEDADES BIOLÓGICAS. Las proteínas son las biomoléculas que ejecutan casi todo el trabajo de la célula, y su enorme versatilidad procede de que su forma tridimensional crea superficies capaces de reconocer específicamente a otras moléculas. De ahí sus funciones: CATALÍTICA, las enzimas; de TRANSPORTE, la hemoglobina y las permeasas; ESTRUCTURAL, el colágeno, la queratina y el citoesqueleto; CONTRÁCTIL, la actina y la miosina; DEFENSIVA, los anticuerpos; REGULADORA, hormonas como la insulina y los factores de transcripción; de RESERVA, la ovoalbúmina y la caseína; y HOMEOSTÁTICA, manteniendo el pH y el equilibrio osmótico. Conviene subrayar la relación estructura-función: cambiar un solo aminoácido puede alterar el plegamiento y anular la función, como ocurre en la anemia falciforme.