Responda las siguientes cuestiones: [2 puntos]

a) ¿Qué tipo de moléculas aparecen representadas? [0,2 puntos]
b) Represente la reacción que se produce al unirse estas tres moléculas en el orden establecido. [0,5 puntos]
c) Señale, indicando sus nombres, el tipo de enlace bioquímico que se forma, los enlaces que se forman y los grupos que participan en su formación. [0,4 puntos]
d) Cite una característica de dicho enlace. [0,3 puntos]
e) ¿Qué nombre reciben las macromoléculas formadas por un gran número de biomoléculas de este tipo? Enumere cuatro funciones de este tipo de macromoléculas. [0,6 puntos]
Son aminoácidos, los monómeros que constituyen las proteínas. Se reconocen porque todos comparten el mismo esqueleto: un carbono
al que se unen un grupo amino (
), un grupo carboxilo (
), un átomo de hidrógeno y un radical R variable, que es lo único que distingue a unos de otros.
Los aminoácidos se unen por condensación: el grupo carboxilo de uno reacciona con el grupo amino del siguiente, se desprende una molécula de agua y queda formado el enlace peptídico. Al encadenar los tres aminoácidos del dibujo se pierden dos moléculas de agua y se obtiene un tripéptido.
Llamando
,
y
a los tres radicales, la reacción se representa así:
Conviene fijarse en tres cosas que el dibujo debe recoger: el desprendimiento de las dos moléculas de agua, los dos enlaces peptídicos
que aparecen donde antes había un carboxilo y un amino, y los extremos de la cadena, que quedan libres: un grupo amino en el extremo N-terminal, a la izquierda, y un grupo carboxilo en el extremo C-terminal, a la derecha.
El enlace que se forma es el enlace peptídico, y en la unión de los tres aminoácidos se forman dos.
Los grupos que participan son el grupo carboxilo (
) de un aminoácido y el grupo amino (
) del siguiente. El carboxilo cede un
y el amino un
, que juntos forman la molécula de agua que se desprende, y el carbono del carboxilo queda unido directamente al nitrógeno del amino:
. Los radicales R no intervienen en absoluto en el enlace y quedan proyectados hacia fuera de la cadena.
El enlace peptídico es covalente y, por tanto, muy fuerte y estable: para romperlo hace falta una hidrólisis enzimática o un tratamiento drástico con ácido y calor.
Su rasgo más característico es que, por resonancia entre el nitrógeno y el oxígeno del carbonilo, se comporta como un enlace parcialmente doble: es más corto que un enlace sencillo C-N y no permite el giro libre a su alrededor. Como consecuencia, los cuatro átomos implicados (
,
,
e
), junto con los dos carbonos
contiguos, se sitúan en un mismo plano, y la cadena polipeptídica solo puede girar en torno a los enlaces del carbono
. Esta rigidez es la que limita las conformaciones posibles y hace que existan las estructuras secundarias regulares.
Reciben el nombre de proteínas, cuando la cadena supera aproximadamente los cincuenta aminoácidos; por debajo de esa cifra se habla de péptidos y polipéptidos.
Cuatro de sus funciones son las siguientes.
Función estructural: dan soporte y forma a células y tejidos, como el colágeno del tejido conjuntivo, la queratina del pelo y las uñas o las histonas que empaquetan el ADN.
Función enzimática o biocatalizadora: las enzimas aceleran con gran especificidad las reacciones del metabolismo.
Función de defensa: los anticuerpos o inmunoglobulinas reconocen y neutralizan a los antígenos extraños.
Función de transporte: la hemoglobina lleva el oxígeno en la sangre y las permeasas transportan sustancias a través de las membranas.
Serían igualmente válidas la función hormonal (insulina), la contráctil o de movimiento (actina y miosina), la de reserva (ovoalbúmina, caseína), la de receptores de membrana y la función tampón.