En 2022, la revista Nature publicó que la inteligencia artificial de Google había predicho la estructura tridimensional de unos 200 millones de proteínas, prácticamente todas las proteínas conocidas. [2 puntos]
a) Cite cinco funciones de las proteínas en el organismo. [0,5 puntos]
b) En el artículo se cita la estructura primaria de las proteínas. Explique detalladamente qué es y qué importancia tiene. [0,5 puntos]
c) Explique qué es la estructura secundaria de una proteína. Indique qué tipos de enlace la estabilizan y cite un par de tipos de conformaciones que puedan encontrarse. [0,5 puntos]
d) Una de las carencias en las primeras versiones de esta aplicación era que no se podía indicar el pH del medio en el que se encontraba la proteína. Explique cómo es posible que un cambio de pH en el medio pueda modificar la estructura tridimensional de una proteína. [0,5 puntos]
Función estructural: el colágeno del tejido conjuntivo, la queratina del pelo y las uñas o las histonas que empaquetan el ADN.
Función enzimática o catalizadora: las enzimas aceleran con gran especificidad las reacciones del metabolismo.
Función de defensa: los anticuerpos o inmunoglobulinas reconocen y neutralizan a los antígenos extraños.
Función hormonal: muchas hormonas son proteínas, como la insulina, que regula la glucemia.
Función de transporte: la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre y las permeasas transportan sustancias a través de las membranas.
Serían igualmente válidas la función contráctil o de movimiento (actina y miosina), la de reserva (ovoalbúmina, caseína), la de receptores de membrana y la función tampón o amortiguadora del pH.
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la cadena polipeptídica, es decir, el número, el tipo y sobre todo el orden en que se disponen los aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos. Se escribe convencionalmente desde el extremo amino-terminal hasta el carboxilo-terminal, y viene determinada directamente por la secuencia de nucleótidos del gen que codifica la proteína.
Su importancia es enorme, porque de ella depende todo lo demás. Los radicales de los aminoácidos, según sean polares, apolares o cargados, y según en qué orden se encuentren, establecen entre sí unas u otras interacciones, y esas interacciones son las que hacen que la cadena se pliegue de una determinada manera y no de otra. La estructura primaria condiciona, pues, las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, y como la función de una proteína depende de su conformación tridimensional, condiciona también su función. Por eso el cambio de un solo aminoácido puede inutilizar una proteína, como ocurre en la anemia falciforme.
La estructura secundaria es la disposición espacial regular y repetitiva que adopta la cadena polipeptídica al plegarse sobre sí misma; es el segundo nivel de organización, inmediatamente por encima de la estructura primaria.
La estabilizan los puentes de hidrógeno que se establecen entre los átomos del esqueleto peptídico, concretamente entre el oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el hidrógeno del grupo amino de otro. Son enlaces individualmente débiles, pero muy numerosos, y en ellos no intervienen los radicales de los aminoácidos.
Las dos conformaciones principales son la
-hélice, en la que la cadena se enrolla en espiral en torno a un eje imaginario y los puentes de hidrógeno son intracatenarios, y la lámina u hoja
plegada, en la que la cadena se dispone en zigzag y los segmentos se enfrentan lateralmente uniéndose por puentes de hidrógeno. Podría citarse también la hélice de colágeno.
El pH del medio determina el estado de ionización de los radicales de los aminoácidos. Los radicales ácidos, como los del ácido aspártico y el glutámico, y los básicos, como los de la lisina, la arginina y la histidina, ganan o pierden protones según la concentración de
del medio, de modo que su carga eléctrica cambia con el pH.
Ahora bien, las estructuras terciaria y cuaternaria de una proteína se mantienen precisamente gracias a las interacciones entre esos radicales: enlaces iónicos entre cargas opuestas, puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Si el pH se aleja del óptimo, las cargas se neutralizan o se invierten, los enlaces iónicos se rompen y la distribución de zonas hidrófilas e hidrófobas se altera, con lo que el plegamiento deja de ser estable.
La consecuencia es que la proteína pierde su conformación nativa, es decir, se desnaturaliza, y con ella pierde su función biológica; con frecuencia, además, precipita al quedar expuestos al agua sus radicales apolares. Por eso es imprescindible conocer el pH del medio para predecir correctamente la estructura tridimensional de una proteína.