Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · Asturias · 2024

Pregunta 1. Una de las aportaciones de la Inteligencia Artificial ha sido generar algoritmos capaces de predecir la estructura tridimensional de una proteína a partir de la secuencia primaria de aminoácidos.\na. Define qué es un aminoácido y representa su fórmula general. (Calificación 0.5 puntos)\nb. ¿Qué características debe tener un aminoácido para que presente actividad óptica? ¿Cuántos aminoácidos presentan actividad óptica? (Calificación 0.5 puntos)\nc. ¿Qué es la desnaturalización de una proteína? ¿Qué implicación tiene en la funcionalidad de la proteína? Cita dos factores desnaturalizantes de proteínas. (Calificación 0.5 puntos)\nd. ¿Qué significa que los aminoácidos de las proteínas tienen un comportamiento anfótero? ¿Por qué esa propiedad de los aminoácidos es importante para la homeostasis? (Calificación 0.5 puntos)\n

$\mathbf{\text{a.}}\mathbf{\text{Define}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{es}}\mathbf{\text{un}}\mathbf{\text{amino}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{cido}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{representa}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{f}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{rmula}}\mathbf{\text{general.}}\mathbf{\text{(Calificaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{0.5}}\mathbf{\text{puntos)}}$

Un aminoácido es la unidad estructural de las proteínas: una molécula orgánica que lleva, unidos a un mismo carbono llamado carbono $\alpha$, un grupo $\mathbf{\text{amino}}$ ($-\mathrm{N}{\mathrm{H}}_2$), un grupo $\mathbf{\text{carboxilo}}$ ($-\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{O}\mathrm{H}$), un $\mathbf{\text{hidr}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{geno}}$ y un $\mathbf{\text{radical}}\mathbf{\text{R}}$ variable, que es el que distingue a unos de otros. En las proteínas de los seres vivos intervienen veinte aminoácidos distintos, todos de la serie L.



A la izquierda, la fórmula general escrita con los grupos sin ionizar; a la derecha, la forma en que realmente se encuentra en disolución a pH fisiológico, con el carboxilo cedido su protón y el amino habiéndolo captado. Esa forma dipolar, con carga positiva y negativa a la vez pero carga neta nula, se llama ion dipolar o zwitterión.

$\mathbf{\text{b.}}\mathbf{\text{¿Qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{caracter}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{sticas}}\mathbf{\text{debe}}\mathbf{\text{tener}}\mathbf{\text{un}}\mathbf{\text{amino}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{cido}}\mathbf{\text{para}}\mathbf{\text{que}}\mathbf{\text{presente}}\mathbf{\text{actividad}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{ptica?}}\mathbf{\text{¿Cu}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{ntos}}\mathbf{\text{amino}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{cidos}}\mathbf{\text{presentan}}\mathbf{\text{actividad}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{ptica?}}\mathbf{\text{(Calificaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{0.5}}\mathbf{\text{puntos)}}$

Para presentar actividad óptica —es decir, para desviar el plano de la luz polarizada— el aminoácido tiene que poseer al menos un $\mathbf{\text{carbono}}\mathbf{\text{asim}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{trico}}$ o quiral, esto es, un carbono unido a cuatro sustituyentes $\mathbf{\text{distintos}}$. En el carbono $\alpha$ hay ya tres grupos diferentes fijos —amino, carboxilo e hidrógeno—, de modo que la condición se reduce a una: que el $\mathbf{\text{radical}}\mathbf{\text{R}}\mathbf{\text{sea}}\mathbf{\text{distinto}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{un}}\mathbf{\text{hidr}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{geno}}$.

Presentan actividad óptica $\mathbf{\text{diecinueve}}$ de los veinte aminoácidos proteicos. El único que no la tiene es la $\mathbf{\text{glicina}}$, cuyo radical es precisamente un átomo de hidrógeno: su carbono $\alpha$ queda con dos sustituyentes iguales y deja de ser asimétrico.

$\mathbf{\text{c.}}\mathbf{\text{¿Qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{es}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{desnaturalizaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{una}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{na?}}\mathbf{\text{¿Qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{implicaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{tiene}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{funcionalidad}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{na?}}\mathbf{\text{Cita}}\mathbf{\text{dos}}\mathbf{\text{factores}}\mathbf{\text{desnaturalizantes}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{nas.}}\mathbf{\text{(Calificaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{0.5}}\mathbf{\text{puntos)}}$

La desnaturalización es la $\mathbf{\text{p}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{rdida}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{conformaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{espacial}}$ de una proteína: se rompen los enlaces débiles —puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas— que sostienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, y la cadena queda desplegada al azar. La $\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{primaria}}\mathbf{\text{no}}\mathbf{\text{se}}\mathbf{\text{altera}}$, porque los enlaces peptídicos son covalentes y no se rompen.

La implicación es la $\mathbf{\text{p}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{rdida}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{funci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}$: la actividad de una proteína depende de su forma —el centro activo de una enzima, el parátopo de un anticuerpo, el hueco donde encaja el oxígeno en la hemoglobina—, y sin conformación no hay función. Además la proteína suele volverse insoluble y precipitar, al quedar expuestos al agua los radicales hidrófobos que estaban recluidos dentro. Si la agresión es suave, el proceso puede ser reversible (renaturalización); si es intensa, no.

Dos factores desnaturalizantes son el $\mathbf{\text{calor}}$, que aumenta la agitación térmica hasta romper las uniones débiles —es lo que ocurre al cuajar la clara del huevo—, y los $\mathbf{\text{cambios}}\mathbf{\text{bruscos}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{pH}}$, que alteran la ionización de los radicales y deshacen los puentes salinos. Valdrían también las sales de metales pesados, los detergentes, la urea o la agitación mecánica.

$\mathbf{\text{d.}}\mathbf{\text{¿Qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{significa}}\mathbf{\text{que}}\mathbf{\text{los}}\mathbf{\text{amino}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{cidos}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{nas}}\mathbf{\text{tienen}}\mathbf{\text{un}}\mathbf{\text{comportamiento}}\mathbf{\text{anf}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{tero?}}\mathbf{\text{¿Por}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{esa}}\mathbf{\text{propiedad}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{los}}\mathbf{\text{amino}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{cidos}}\mathbf{\text{es}}\mathbf{\text{importante}}\mathbf{\text{para}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{homeostasis?}}\mathbf{\text{(Calificaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{0.5}}\mathbf{\text{puntos)}}$

Anfótero significa que un aminoácido puede comportarse $\mathbf{\text{como}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{cido}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{como}}\mathbf{\text{base}}$ según el medio: si el pH baja y sobran protones, el grupo carboxilo los capta ($-\mathrm{C}\mathrm{O}{\mathrm{O}}^{-}\to -\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{O}\mathrm{H}$) y actúa como base; si el pH sube y faltan, el grupo amino los cede ($-\mathrm{N}{\mathrm{H}}_3^{+}\to -\mathrm{N}{\mathrm{H}}_2$) y actúa como ácido. Existe un pH intermedio, el $\mathbf{\text{punto}}\mathbf{\text{isoel}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{ctrico}}$, en el que la carga neta es nula.

Su importancia para la homeostasis está en que esa doble capacidad convierte a los aminoácidos y a las proteínas en $\mathbf{\text{tampones}}\mathbf{\text{o}}\mathbf{\text{amortiguadores}}$: captan protones cuando el medio se acidifica y los liberan cuando se alcaliniza, de modo que el pH de la sangre y del interior celular apenas se mueve. El pH sanguíneo se mantiene así entre 7,35 y 7,45, un margen estrechísimo del que depende que las enzimas conserven su conformación y su actividad. El tampón proteico —la hemoglobina y la albúmina, sobre todo— es, junto al del bicarbonato, uno de los principales del organismo.