Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · 2024

Bloque 1. BIOMOLÉCULAS. Conteste UNA de las dos preguntas siguientes (2 puntos).

Explique los distintos niveles de organización estructural de las proteínas, indicando, en cada caso, los enlaces que estabilizan la estructura (2 puntos).

$\mathbf{\text{Explique}}\mathbf{\text{los}}\mathbf{\text{distintos}}\mathbf{\text{niveles}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{organizaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{estructural}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{nas,}}\mathbf{\text{indicando,}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{cada}}\mathbf{\text{caso,}}\mathbf{\text{los}}\mathbf{\text{enlaces}}\mathbf{\text{que}}\mathbf{\text{estabilizan}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{(2}}\mathbf{\text{puntos).}}$

Las proteínas son polímeros de aminoácidos cuya función depende por completo de la forma tridimensional que adopta la cadena. Esa forma se describe en cuatro niveles sucesivos de organización.

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, es decir, el número, el tipo y el orden en que se encuentran en la cadena, leída desde el extremo amino-terminal hasta el carboxilo-terminal. La estabiliza el enlace peptídico, un enlace covalente de tipo amida que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente con pérdida de una molécula de agua; tiene carácter parcial de doble enlace, de modo que es rígido y plano. La estructura primaria está determinada por el gen y condiciona todos los niveles superiores.

La estructura secundaria es la disposición espacial que adopta la cadena al plegarse sobre sí misma de forma regular y repetitiva. Las dos conformaciones principales son la hélice $\alpha$, en la que la cadena se enrolla como una escalera de caracol dextrógira, y la lámina u hoja plegada $\beta$, en la que varios segmentos se disponen en zigzag uno al lado de otro; existe además la hélice de colágeno, propia de esa proteína. La estabilizan los puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo carbonilo de un enlace peptídico y el grupo amino de otro, dentro de la misma cadena en la hélice $\alpha$ o entre segmentos vecinos en la lámina $\beta$.

La estructura terciaria es el plegamiento global de la cadena ya provista de estructura secundaria, que da a la proteína su forma definitiva, globular o fibrosa, y crea el centro activo en el caso de las enzimas. La estabilizan enlaces establecidos entre las cadenas laterales de los aminoácidos: los puentes disulfuro, únicos enlaces covalentes de este nivel, entre dos cisteínas; las interacciones hidrófobas, que empujan las cadenas apolares hacia el interior de la molécula y son las más importantes en medio acuoso; los puentes de hidrógeno; las fuerzas de Van der Waals; y las atracciones iónicas o puentes salinos entre grupos con cargas opuestas.

La estructura cuaternaria solo la presentan las proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas o subunidades, llamadas protómeros, e indica cómo se ensamblan entre sí. Son ejemplos la hemoglobina, con cuatro subunidades, y las inmunoglobulinas. La estabilizan los mismos tipos de enlace que la terciaria, pero actuando ahora entre cadenas distintas: puentes disulfuro intercatenarios, interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno y atracciones iónicas.

En conclusión, un solo tipo de enlace covalente, el peptídico, construye la cadena, y son las interacciones débiles entre los radicales de los aminoácidos, junto con los puentes disulfuro, las que la pliegan y le dan la conformación de la que depende su función. Cuando esas interacciones se rompen por calor o por cambios de pH, la proteína se desnaturaliza: conserva la estructura primaria pero pierde las demás y, con ellas, su actividad.