Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · 2022

A.4 (2 puntos). En relación con las enzimas:

a) Indique los modelos o teorias que explican la union enzima-sustrato (0,5 puntos).

b) Enumere dos factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimaticas y explique brevemente su efecto (1 punto).

c) Explique brevemente el mecanismo de inhibicion no competitiva en las enzimas (0,5 puntos).

$\mathbf{\text{a)}}\mathbf{\text{Indique}}\mathbf{\text{los}}\mathbf{\text{modelos}}\mathbf{\text{o}}\mathbf{\text{teor}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{as}}\mathbf{\text{que}}\mathbf{\text{explican}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{uni}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{enzima-sustrato}}\mathbf{\text{(0,5}}\mathbf{\text{puntos).}}$

Son dos. El modelo de la llave y la cerradura, propuesto por Fischer, según el cual el centro activo tiene una forma rígida y complementaria de la del sustrato, que encaja en él como una llave en su cerradura; explica bien la especificidad, pero no que una enzima acepte sustratos parecidos.

Y el modelo del ajuste inducido, propuesto por Koshland, hoy el aceptado: el centro activo no es rígido, sino flexible, y al aproximarse el sustrato cambia de conformación hasta acoplarse a él. Ese ajuste tensiona los enlaces del sustrato y facilita la catálisis.

$\mathbf{\text{b)}}\mathbf{\text{Enumere}}\mathbf{\text{dos}}\mathbf{\text{factores}}\mathbf{\text{que}}\mathbf{\text{influyen}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{velocidad}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{reacciones}}\mathbf{\text{enzim}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{ticas}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{explique}}\mathbf{\text{brevemente}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{efecto}}\mathbf{\text{(1}}\mathbf{\text{punto).}}$

El primero es la temperatura. Al subir, aumenta la energía cinética, los choques entre enzima y sustrato son más frecuentes y la velocidad crece, hasta llegar a la temperatura óptima. Por encima de ella, el calor rompe los enlaces débiles que sostienen la estructura terciaria, la enzima se desnaturaliza y la actividad cae bruscamente hasta anularse.

El segundo es el pH. Cada enzima tiene un pH óptimo, porque el grado de ionización de los grupos $\text{-COOH}$ y ${\text{-NH}}_2$ del centro activo determina tanto la unión del sustrato como la catálisis. Alejarse del óptimo reduce la velocidad y, si el cambio es grande, desnaturaliza la enzima.

También influyen la concentración de sustrato, que aumenta la velocidad hasta saturar todos los centros activos, y la concentración de enzima o la presencia de inhibidores.

$\mathbf{\text{c)}}\mathbf{\text{Explique}}\mathbf{\text{brevemente}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{mecanismo}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{inhibici}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{no}}\mathbf{\text{competitiva}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{enzimas}}\mathbf{\text{(0,5}}\mathbf{\text{puntos).}}$

En la inhibición no competitiva el inhibidor no se parece al sustrato y no compite con él: se une a un lugar distinto del centro activo, llamado centro alostérico o regulador.

Esa unión provoca un cambio de conformación en toda la enzima que deforma el centro activo, de modo que este ya no transforma bien el sustrato aunque lo siga admitiendo. Como el inhibidor y el sustrato no compiten por el mismo sitio, aumentar la concentración de sustrato no revierte la inhibición, a diferencia de lo que ocurre en la inhibición competitiva.