Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Galicia · 2020

PREGUNTA 2. LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA.
En relación con las enzimas:



a) Indique tres características fundamentales.
b) Defina enzima y centro activo.
c) La figura 2 muestra la variación de la velocidad de una reacción en presencia de dos enzimas distintas (E1 y E2) que actúan sobre el mismo sustrato (S). ¿Cuál de las dos enzimas presenta mayor afinidad por el sustrato? Razone la respuesta. (2 puntos)

$\mathbf{\text{a)}}\mathbf{\text{Indique}}\mathbf{\text{tres}}\mathbf{\text{caracter}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{sticas}}\mathbf{\text{fundamentales.}}$

• Son catalizadores biológicos muy eficaces. Aceleran las reacciones disminuyendo su energía de activación, pero no modifican el equilibrio ni hacen posibles reacciones que sean termodinámicamente inviables. Los aumentos de velocidad que consiguen son de varios órdenes de magnitud.

• No se consumen ni se alteran en la reacción. Al terminar cada ciclo se recuperan intactas y quedan libres para volver a actuar, de modo que basta una cantidad muy pequeña de enzima para transformar grandes cantidades de sustrato.

• Son muy específicas. La especificidad es doble: de sustrato, porque solo actúan sobre la molécula que encaja en su centro activo o sobre unas pocas muy parecidas, y de acción, porque catalizan un único tipo de transformación.

A ello puede añadirse una cuarta característica: su actividad es regulable y depende mucho de las condiciones del medio, ya que tienen una temperatura y un pH óptimos fuera de los cuales se desnaturalizan.

$\mathbf{\text{b)}}\mathbf{\text{Defina}}\mathbf{\text{enzima}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{centro}}\mathbf{\text{activo.}}$

Una enzima es un catalizador biológico, de naturaleza proteica en la inmensa mayoría de los casos, que acelera una reacción química propia del metabolismo celular disminuyendo su energía de activación, sin consumirse en ella y sin alterar el equilibrio final. Las pocas excepciones no proteicas son las ribozimas, moléculas de ARN con actividad catalítica.

El centro activo es la región de la enzima con la que el sustrato se une y en la que se produce la reacción. Es una pequeña hendidura de la superficie de la molécula, formada por unos pocos aminoácidos que quedan próximos entre sí al plegarse la cadena, aunque en la secuencia estén muy separados. Unos de esos aminoácidos se encargan de fijar el sustrato y otros de catalizar la transformación. Su forma tridimensional es complementaria de la del sustrato y se ajusta aún mejor al unirse a él, según el modelo del ajuste inducido, y en ella reside la especificidad de la enzima.

$\mathbf{\text{c)}}\mathbf{\text{La}}\mathbf{\text{figura}}\mathbf{\text{2}}\mathbf{\text{muestra}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{variaci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{velocidad}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{una}}\mathbf{\text{reacci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{presencia}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{dos}}\mathbf{\text{enzimas}}\mathbf{\text{distintas}}\mathbf{\text{(E1}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{E2)}}\mathbf{\text{que}}\mathbf{\text{act}}\acute{\mathbf{\text{u}}}\mathbf{\text{an}}\mathbf{\text{sobre}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{mismo}}\mathbf{\text{sustrato}}\mathbf{\text{(S).}}\mathbf{\text{¿Cu}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{l}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{dos}}\mathbf{\text{enzimas}}\mathbf{\text{presenta}}\mathbf{\text{mayor}}\mathbf{\text{afinidad}}\mathbf{\text{por}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{sustrato?}}\mathbf{\text{Razone}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{respuesta.}}$

Presenta mayor afinidad la enzima E1.

El razonamiento se apoya en la constante de Michaelis. Las dos curvas tienden a la misma velocidad máxima, de manera que ese dato no las distingue; lo que hay que comparar es la concentración de sustrato a la que cada una alcanza la mitad de esa velocidad máxima, que es precisamente la definición de la Km y el valor que la figura marca con las líneas de puntos.

En la gráfica, la curva de E1 corta la línea de la mitad de la velocidad máxima mucho antes que la de E2, es decir, con una concentración de sustrato bastante menor. Por tanto la Km de E1 es más pequeña que la de E2.

Ahora bien, la Km es una medida inversa de la afinidad: cuanto menor es, menos sustrato hace falta para que la enzima trabaje a media velocidad, lo que significa que se une a él con más facilidad y que el complejo enzima-sustrato es más estable. Como E1 tiene la Km menor, es la que tiene mayor afinidad.

Se llega a la misma conclusión mirando la gráfica sin cálculos: para cualquier concentración baja de sustrato, E1 va siempre por encima de E2, es decir, aprovecha mejor el poco sustrato disponible.