Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · Navarra · 2022

En la figura de la derecha vemos la estructura de la hemoglobina.



a) ¿A qué grupo de biomoléculas pertenece esta biomolécula?
b) Explica cuál es la función principal de esta molécula en animales.
c) Describe su estructura relacionándola con su función.

$\mathbf{\text{a)}}\mathbf{\text{¿A}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{grupo}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{biomol}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{culas}}\mathbf{\text{pertenece}}\mathbf{\text{esta}}\mathbf{\text{biomol}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{cula?}}$

A las proteínas. Se trata además de una heteroproteína o proteína conjugada, porque además de la parte proteica —la globina— contiene un grupo prostético no proteico, el grupo hemo, con un átomo de hierro; por eso se clasifica como cromoproteína.

$\mathbf{\text{b)}}\mathbf{\text{Explica}}\mathbf{\text{cu}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{l}}\mathbf{\text{es}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{funci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{principal}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{esta}}\mathbf{\text{mol}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{cula}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{animales.}}$

Su función es el transporte de oxígeno. La hemoglobina se encuentra en el interior de los glóbulos rojos y capta el oxígeno en los alvéolos pulmonares, donde su presión parcial es alta, lo transporta por la sangre y lo cede en los tejidos, donde la presión parcial es baja y el consumo elevado.

Interviene además en el transporte de una parte del ${\text{CO}}_2$ de vuelta a los pulmones y contribuye al mantenimiento del pH sanguíneo, ya que puede captar y ceder protones.

$\mathbf{\text{c)}}\mathbf{\text{Describe}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{relacion}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{ndola}}\mathbf{\text{con}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{funci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n.}}$

La imagen muestra su estructura cuaternaria: cuatro cadenas polipeptídicas —dos $\alpha$ y dos $\beta$, distinguibles en la figura por sus cuatro colores— asociadas entre sí por enlaces débiles. Cada una de ellas tiene una estructura terciaria globular, con predominio de hélices $\alpha$, que son los cilindros que se aprecian en el dibujo, y aloja en un bolsillo hidrófobo un grupo hemo con su átomo de hierro.

La relación entre estructura y función es directa. El oxígeno no se une a la parte proteica, sino al hierro del grupo hemo, de modo que cada molécula puede transportar cuatro moléculas de ${\text{O}}_2$. La cadena polipeptídica que lo rodea no es un mero soporte: mantiene el hierro en estado ferroso, impidiendo que se oxide, y regula su accesibilidad.

Lo decisivo es, sin embargo, la estructura cuaternaria. Las cuatro subunidades no trabajan por separado: cuando una de ellas fija oxígeno, cambia ligeramente de conformación y arrastra a las otras tres, que aumentan su afinidad. Ese comportamiento cooperativo es el que da a la curva de saturación su forma sigmoidea y el que permite que la hemoglobina cargue oxígeno con mucha eficacia en el pulmón y lo suelte con la misma eficacia en los tejidos. Una proteína monomérica como la mioglobina no puede hacerlo.

Esa misma dependencia explica lo delicado de la estructura: el cambio de un solo aminoácido en la cadena $\beta$ —el ácido glutámico sustituido por valina— altera el plegamiento y produce la anemia falciforme.