Ejercicio resuelto de Proteínas · Biología · Navarra · 2021

a) Explica la estructura terciaria de una proteína.
b) La amilasa salival es una enzima capaz de degradar en nuestra boca el almidón ingerido a componentes más simples, si aislamos esta enzima de nuestra boca, qué ocurrirá si medimos su actividad a 5ºC, a 37ºC y a 100ºC.

$\mathbf{\text{a)}}\mathbf{\text{Explica}}\mathbf{\text{la}}\mathbf{\text{estructura}}\mathbf{\text{terciaria}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{una}}\mathbf{\text{prote}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{na.}}$

La estructura terciaria es la disposición tridimensional que adopta en el espacio la cadena polipeptídica ya plegada en su estructura secundaria; es decir, cómo se dobla sobre sí misma la sucesión de hélices $\alpha$ y láminas $\beta$ hasta dar la forma definitiva de la molécula.

Se distinguen dos conformaciones básicas: la filamentosa o fibrosa, propia de las proteínas alargadas e insolubles con función estructural, como el colágeno o la queratina; y la globular, en la que la cadena se pliega compactamente formando una esfera soluble, propia de las enzimas, los anticuerpos o la hemoglobina.

El plegamiento lo mantienen enlaces débiles entre las cadenas laterales de los aminoácidos: interacciones hidrofóbicas, que son la fuerza dominante y empujan a los aminoácidos apolares hacia el interior de la molécula; puentes de hidrógeno; enlaces iónicos entre grupos de carga opuesta; y fuerzas de Van der Waals. A ellos se suma un único enlace covalente, el puente disulfuro entre dos cisteínas.

Lo esencial es que esta estructura es la que determina la función: en una enzima, el plegamiento es el que aproxima aminoácidos alejados en la cadena para formar el centro activo. Si la proteína se desnaturaliza, pierde la estructura terciaria y con ella la función, aunque conserve intacta la primaria.

$\mathbf{\text{b)}}\mathbf{\text{La}}\mathbf{\text{amilasa}}\mathbf{\text{salival}}\mathbf{\text{es}}\mathbf{\text{una}}\mathbf{\text{enzima}}\mathbf{\text{capaz}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{degradar}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{nuestra}}\mathbf{\text{boca}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{almid}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{ingerido}}\mathbf{\text{a}}\mathbf{\text{componentes}}\mathbf{\text{m}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{s}}\mathbf{\text{simples,}}\mathbf{\text{si}}\mathbf{\text{aislamos}}\mathbf{\text{esta}}\mathbf{\text{enzima}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{nuestra}}\mathbf{\text{boca,}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{ocurrir}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{si}}\mathbf{\text{medimos}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{actividad}}\mathbf{\text{a}}\mathbf{\text{5ºC,}}\mathbf{\text{a}}\mathbf{\text{37ºC}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{a}}\mathbf{\text{100ºC.}}$

A $5{}^{\circ }\text{C}$ la actividad será muy baja, casi nula. La temperatura es demasiado baja: las moléculas tienen poca energía cinética y los encuentros entre la enzima y el sustrato son escasos. La enzima no está dañada, sin embargo, y recuperará toda su actividad al devolverla a su temperatura óptima: el efecto del frío es reversible.

A $37{}^{\circ }\text{C}$ la actividad será máxima. Es la temperatura óptima de la amilasa salival, y no por casualidad: coincide con la temperatura corporal humana, que es el ambiente en el que esta enzima trabaja.

A $100{}^{\circ }\text{C}$ la actividad será nula. La agitación térmica rompe los enlaces débiles que mantenían el plegamiento, la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura terciaria y su centro activo deja de reconocer al almidón. A diferencia del frío, este efecto es irreversible: al enfriar de nuevo la muestra la actividad no se recupera.

El comportamiento descrito es el característico de cualquier enzima: la actividad crece con la temperatura hasta un óptimo y cae bruscamente por encima de él, dando una curva en forma de campana asimétrica.