Respecto a las enzimas:

a) La gráfica representa los cambios de energía durante una reacción química. Explique brevemente cuál de las dos reacciones, «A» o «B», se corresponde con una reacción catalizada por una enzima. [0,4 puntos]
b) Describa brevemente qué es el centro activo de una enzima. [0,4 puntos]
c) Indique una similitud y una diferencia entre cofactor enzimático y coenzima, y cite un ejemplo de cada uno de ellos. [0,8 puntos]
d) Defina qué es un inhibidor enzimático y cite los dos tipos de inhibición que existen. [0,4 puntos]
La reacción catalizada es la «B», la de la curva más baja. Una enzima no cambia ni la energía de los reactivos ni la de los productos, es decir, no modifica la variación de energía global de la reacción ni su espontaneidad: lo que hace es rebajar la energía de activación, la barrera que hay que superar para alcanzar el estado de transición.
Al ser menor esa barrera, en cada instante hay muchas más moléculas con energía suficiente para reaccionar y la velocidad de la reacción aumenta enormemente.
El centro activo es la región de la enzima, normalmente un hueco o hendidura formado por unos pocos aminoácidos que quedan próximos al plegarse la proteína, donde se une el sustrato y se lleva a cabo la catálisis, es decir, la conversión del sustrato en producto.
Su forma y sus cargas son complementarias a las del sustrato, y de ahí viene la especificidad de las enzimas.

Similitud: los dos son moléculas no proteicas que se unen a la enzima y sin las cuales esta no es activa; la parte proteica sola (apoenzima) no cataliza, y solo el conjunto (holoenzima) funciona.
Diferencia: los cofactores propiamente dichos son de naturaleza inorgánica, normalmente iones metálicos, mientras que las coenzimas son moléculas orgánicas, muchas de ellas derivadas de vitaminas, que además suelen actuar transportando grupos químicos o electrones de una reacción a otra.
Ejemplos: como cofactor, los iones
,
,
o
; como coenzima, el NAD, el FAD o el ATP.
Un inhibidor enzimático es una sustancia que se une a la enzima y disminuye o bloquea su actividad catalítica.
Los dos tipos son la inhibición irreversible, en la que el inhibidor se une de forma permanente (a menudo covalente) y la enzima queda inutilizada, y la inhibición reversible, en la que la unión se deshace y la enzima recupera su actividad.
Dentro de la reversible se distinguen a su vez la inhibición competitiva, en la que el inhibidor se parece al sustrato y le disputa el centro activo, y la no competitiva, en la que el inhibidor se une a otro punto de la enzima y deforma el centro activo, como muestra la figura.