Un anticuerpo o inmunoglobulina es una proteína globular producida por el sistema inmunitario que reconoce a un antígeno y se une a él de forma específica.
Su estructura es la de una Y formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro: dos cadenas pesadas, iguales entre sí, y dos ligeras, también iguales. En cada cadena se distingue una región variable, cuya secuencia cambia de un anticuerpo a otro y que forma los dos centros de unión al antígeno situados en los extremos de los brazos, y una región constante, igual en todos los anticuerpos de una misma clase, que determina la función efectora.
Los producen los linfocitos B. Cuando un linfocito B reconoce su antígeno y se activa, prolifera y se diferencia en células plasmáticas o plasmocitos, que son las que sintetizan y liberan grandes cantidades de anticuerpos, y en linfocitos B de memoria.
Los anticuerpos son los responsables de la respuesta inmunitaria específica humoral, llamada así porque los anticuerpos circulan disueltos en los humores del organismo: el plasma sanguíneo, la linfa y las secreciones.
Un linfocito T es un tipo de leucocito que se origina en la médula ósea a partir de células madre hematopoyéticas, pero que madura en el timo, órgano del que toma la inicial.
Es el responsable de la respuesta inmunitaria específica celular. A diferencia del linfocito B, no reconoce el antígeno libre: lo reconoce mediante su receptor de membrana, el TCR, solo cuando se lo presenta otra célula asociado a las moléculas del complejo principal de histocompatibilidad.
Existen varias poblaciones con funciones distintas: los linfocitos T colaboradores, que coordinan la respuesta activando a los linfocitos B y a los macrófagos; los T citotóxicos, que destruyen células infectadas por virus y células tumorales; los T supresores o reguladores, que frenan la respuesta cuando el antígeno ha sido eliminado; y los T de memoria, que permiten una respuesta más rápida en un contacto posterior.
El ADN recombinante es una molécula de ADN construida artificialmente en el laboratorio uniendo fragmentos de ADN de procedencias distintas, que pueden ser incluso de especies diferentes. Es la herramienta básica de la ingeniería genética.
Para obtenerlo son imprescindibles las endonucleasas de restricción, enzimas de origen bacteriano que reconocen secuencias específicas de cuatro a ocho nucleótidos, con frecuencia palindrómicas, y cortan la doble hélice justamente por ahí. En la bacteria su función es defensiva: destruyen el ADN de los virus que la infectan.
Lo que las hace tan útiles es que muchas de ellas cortan las dos hebras de forma escalonada, dejando en los extremos unos pocos nucleótidos desapareados, los llamados extremos cohesivos o pegajosos. Dos fragmentos cortados con la misma enzima tienen extremos complementarios y se aparean espontáneamente, aunque procedan de organismos distintos. Basta entonces con una ADN ligasa para sellar los enlaces fosfodiéster y obtener una molécula continua.
El procedimiento habitual consiste en cortar con la misma enzima de restricción el gen de interés y un vector, normalmente un plásmido bacteriano, unirlos con la ligasa e introducir el ADN recombinante resultante en una célula huésped, que al multiplicarse produce muchas copias del gen y, si se expresa, la proteína correspondiente. Así se fabrican hoy la insulina humana o la hormona del crecimiento.