Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · La Rioja · 2025

Cuando nos referimos a la actividad enzimática manejamos términos como $K_{\text{m}}$ y $V_{\text{máx}}$ para caracterizar esta actividad.

a) ¿Qué mide la $K_{\text{m}}$, cuando nos referimos a la actividad de un enzima? ¿Qué indica si tiene un valor alto o bajo? [0,4 puntos]

b) ¿Qué es la $V_{\text{máx}}$ en la reacción enzimática? [0,3 puntos]

c) Explique qué son y cómo afectan a los parámetros anteriores los inhibidores competitivos y no competitivos. [0,8 puntos]

$\textbf{a) ¿Qué mide la } \boldsymbol{K_{\text{m}}}\textbf{, cuando nos referimos a la actividad de un enzima? ¿Qué indica si tiene un valor alto o bajo? [0,4 puntos]}$

La constante de Michaelis, $K_m$, es la concentración de sustrato a la cual la enzima trabaja a la mitad de su velocidad máxima. Se expresa, por tanto, en unidades de concentración.

Su significado es el de una medida inversa de la afinidad de la enzima por su sustrato:

Una $K_m$ baja indica alta afinidad: basta muy poco sustrato para que la enzima trabaje a media potencia, luego lo retiene con fuerza en su centro activo. Es lo propio de las enzimas que actúan sobre sustratos muy diluidos.

Una $K_m$ alta indica baja afinidad: hace falta mucho sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, de modo que la enzima solo trabaja apreciablemente cuando el sustrato abunda.

La $K_m$ es una constante característica de cada pareja enzima-sustrato y no depende de la cantidad de enzima presente.

$\textbf{b) ¿Qué es la } \boldsymbol{V_{\text{máx}}}\textbf{ en la reacción enzimática? [0,3 puntos]}$

La velocidad máxima es la velocidad que alcanza la reacción cuando la enzima está saturada de sustrato, es decir, cuando prácticamente todos sus centros activos están ocupados formando complejo enzima-sustrato.

A partir de ese punto, añadir más sustrato ya no aumenta la velocidad, porque no quedan centros libres: la curva de velocidad frente a concentración de sustrato es una hipérbola que se acerca asintóticamente a la $V_{\max}$.

A diferencia de la $K_m$, la $V_{\max}$ sí depende de la cantidad de enzima: al duplicar la enzima se duplica la velocidad máxima. Refleja el número de moléculas de sustrato que un centro activo puede transformar por unidad de tiempo, multiplicado por el número de centros.

$\textbf{c) Explique qué son y cómo afectan a los parámetros anteriores los inhibidores competitivos y no competitivos. [0,8 puntos]}$

Los inhibidores son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Los dos tipos que pide el enunciado se distinguen por dónde se unen.

Un inhibidor competitivo se parece estructuralmente al sustrato y se une al propio centro activo, de modo que sustrato e inhibidor compiten por el mismo sitio. La enzima solo puede tener ocupado uno de los dos a la vez, pero si se aumenta mucho la concentración de sustrato este desplaza al inhibidor y la enzima acaba alcanzando su velocidad normal. Por eso el efecto es reversible por sustrato: la $V_{\max}$ no cambia, pero hace falta más sustrato para llegar a la mitad de ella, es decir, la $K_m$ aparente aumenta. El caso clásico es el malonato, que inhibe a la succinato deshidrogenasa por parecerse al succinato.

Un inhibidor no competitivo se une a un lugar distinto del centro activo, un centro alostérico, y al hacerlo deforma la enzima y la incapacita para catalizar. Puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato, y aumentar la concentración de sustrato no lo desplaza, porque no compiten por el mismo sitio. El efecto equivale a retirar de la circulación una parte de las moléculas de enzima: la $V_{\max}$ disminuye, mientras que la $K_m$ no varía, ya que las moléculas que siguen activas conservan la misma afinidad. Es lo que hacen muchos metales pesados, como el plomo o el mercurio.



En resumen: el inhibidor competitivo desplaza la curva hacia la derecha sin bajar la meseta, y el no competitivo baja la meseta sin desplazar la curva.