Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · La Rioja · 2026

Forma parte de un equipo sanitario que investiga el metabolismo del etanol en el organismo humano, con el objetivo de mejorar la comprensión de los efectos del alcohol en diferentes personas. En el hígado actúan dos enzimas, Alcohol deshidrogenasa A (ADH-A) y Alcohol deshidrogenasa B (ADH-B), que catalizan la misma reacción, pero muestran un comportamiento distinto cuando la concentración de etanol en sangre es baja. Los estudios realizados en laboratorio han proporcionado los siguientes datos:

$\text{Enzima}$	$V_{\text{máx}}\ (\mu\text{mol/min})$	$K_{\text{m}}\ (\text{mmol/L})$ ADH-A	80	$2{,}0$ ADH-B	80	$0{,}5$

El equipo necesita su análisis para interpretar estos resultados desde el punto de vista de la cinética enzimática y su repercusión en la salud.

a) Analice los datos y explique cuál de las dos enzimas presenta mayor afinidad por el etanol, indicando cómo lo deduce. [0,3 puntos]

b) Como investigador, decida cuál de las dos enzimas sería más eficaz a concentraciones bajas de etanol en sangre y justifique su elección. [0,3 puntos]

c) Explique por qué, cuando la concentración de etanol es muy elevada, ambas enzimas alcanzan la misma velocidad de reacción, pese a sus diferencias de afinidad. [0,4 puntos]

$\textbf{a) Analice los datos y explique cuál de las dos enzimas presenta mayor afinidad por el etanol, indicando cómo lo deduce. [0,3 puntos]}$

La de mayor afinidad es la ADH-B.

La constante de Michaelis, $K_m$, es la concentración de sustrato a la que la enzima trabaja a la mitad de su velocidad máxima, y mide la afinidad de forma inversa: cuanto menor es $K_m$, menos sustrato hace falta para llegar a esa mitad, luego con más fuerza retiene la enzima al sustrato.

Aquí las dos tienen la misma $V_{\max}$, $80\ \mu\text{mol/min}$, de modo que la comparación depende solo de $K_m$: la ADH-B necesita $0{,}5\ \text{mmol/L}$ de etanol y la ADH-A cuatro veces más, $2{,}0\ \text{mmol/L}$. La ADH-B tiene, por tanto, cuatro veces más afinidad.



$\textbf{b) Como investigador, decida cuál de las dos enzimas sería más eficaz a concentraciones bajas de etanol en sangre y justifique su elección. [0,3 puntos]}$

La ADH-B, y la gráfica lo muestra de un golpe: en la zona inicial, la de concentraciones bajas, su curva sube mucho más deprisa que la de la ADH-A.

El motivo es su baja $K_m$. Con una concentración de etanol de $0{,}5\ \text{mmol/L}$ la ADH-B ya trabaja al $50\%$ de su velocidad máxima, mientras que la ADH-A, a esa misma concentración, solo alcanza $80\cdot 0{,}5/(2{,}0+0{,}5) = 16\ \mu\text{mol/min}$, es decir, el $20\%$.

Como fisiológicamente el etanol en sangre está muy diluido, es la ADH-B la que se encarga de metabolizarlo en condiciones normales; la ADH-A solo entra en juego de forma apreciable cuando la concentración se eleva.

$\textbf{c) Explique por qué, cuando la concentración de etanol es muy elevada, ambas enzimas alcanzan la misma velocidad de reacción, pese a sus diferencias de afinidad. [0,4 puntos]}$

Porque a concentraciones altas de sustrato las dos enzimas están saturadas, y la velocidad de una enzima saturada solo depende de su $V_{\max}$, que aquí es la misma.

Saturación quiere decir que en todo momento prácticamente la totalidad de los centros activos está ocupada formando complejo enzima-sustrato. Añadir más etanol ya no aumenta la velocidad, porque no quedan centros libres donde alojarlo: el factor limitante deja de ser el encuentro entre enzima y sustrato y pasa a serlo la propia velocidad con que el centro activo transforma el sustrato y libera el producto.

Esa velocidad de recambio, multiplicada por la cantidad de enzima, es la $V_{\max}$; como ambas valen $80\ \mu\text{mol/min}$, las dos curvas convergen en la misma meseta. La $K_m$ decide lo deprisa que se llega a ella, no la altura a la que está.