Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Castilla y León · 2026

Respecto a las enzimas, conteste a las siguientes cuestiones:

a) ¿Qué es una enzima? ¿Cuáles son las moléculas constituyentes de las enzimas? ¿Qué enlaces unen estos constituyentes? (0,75)

b) ¿A qué se llama centro activo de una enzima? ¿Se puede unir cualquier molécula a dicho centro? (0,5)

c) Defina apoenzima, cofactor y holoenzima. (0,75)

$\mathbf{\text{a)}}\mathbf{\text{¿Qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{es}}\mathbf{\text{una}}\mathbf{\text{enzima?}}\mathbf{\text{¿Cu}}\acute{\mathbf{\text{a}}}\mathbf{\text{les}}\mathbf{\text{son}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{mol}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{culas}}\mathbf{\text{constituyentes}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{enzimas?}}\mathbf{\text{¿Qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{enlaces}}\mathbf{\text{unen}}\mathbf{\text{estos}}\mathbf{\text{constituyentes?}}\mathbf{\text{(0,75)}}$

Una enzima es un biocatalizador, es decir, una molécula que acelera una reacción química del metabolismo disminuyendo su energía de activación, sin consumirse en ella y sin alterar el equilibrio de la reacción: solo hace que se alcance mucho antes. Aumenta la velocidad de reacción en varios órdenes de magnitud y actúa en cantidades muy pequeñas, porque una misma molécula se reutiliza una y otra vez.

Las enzimas son de naturaleza proteica, así que sus moléculas constituyentes son los aminoácidos. Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos, enlaces de tipo amida que se forman por condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con pérdida de una molécula de agua. La secuencia resultante se pliega, y de ese plegamiento nace la actividad catalítica.

$\mathbf{\text{b)}}\mathbf{\text{¿A}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{se}}\mathbf{\text{llama}}\mathbf{\text{centro}}\mathbf{\text{activo}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{una}}\mathbf{\text{enzima?}}\mathbf{\text{¿Se}}\mathbf{\text{puede}}\mathbf{\text{unir}}\mathbf{\text{cualquier}}\mathbf{\text{mol}}\acute{\mathbf{\text{e}}}\mathbf{\text{cula}}\mathbf{\text{a}}\mathbf{\text{dicho}}\mathbf{\text{centro?}}\mathbf{\text{(0,5)}}$

El centro activo es la pequeña región de la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde ocurre la catálisis. Lo forman unos pocos aminoácidos que en la secuencia pueden estar muy alejados entre sí y que el plegamiento terciario acerca en el espacio, dejando un hueco con una forma y una distribución de cargas determinadas: unos residuos fijan el sustrato y otros lo transforman.

No se puede unir cualquier molécula, porque el centro activo es específico: solo admite el sustrato —o un grupo reducido de sustratos análogos— cuya forma y cuyas cargas sean complementarias de las suyas. Esa complementariedad no es rígida, sino que el centro se ajusta al sustrato al unirse a él (modelo del ajuste inducido). Sí puede unirse un inhibidor competitivo, precisamente porque se parece al sustrato y engaña al centro activo, y por eso bloquea la enzima.

$\mathbf{\text{c)}}\mathbf{\text{Defina}}\mathbf{\text{apoenzima,}}\mathbf{\text{cofactor}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{holoenzima.}}\mathbf{\text{(0,75)}}$

La apoenzima es la fracción exclusivamente proteica de una enzima que necesita ayuda para funcionar; aislada, carece de actividad catalítica.

El cofactor es la fracción no proteica que esa enzima necesita. Puede ser inorgánico, como un ion metálico ($M{g}^{2+}$, $Z{n}^{2+}$, $F{e}^{2+}$), u orgánico; en este último caso se llama coenzima si se une de forma débil y transitoria, como el $NA{D}^{+}$ o el FAD, y grupo prostético si está unido de manera firme y permanente, como el grupo hemo de la catalasa.

La holoenzima es el conjunto de las dos: apoenzima más cofactor. Solo la holoenzima es catalíticamente activa, de modo que si se retira el cofactor la enzima deja de funcionar aunque la parte proteica esté intacta.