Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Castilla y León · 2021

En relación con las enzimas:

a) Indique tres características fundamentales de las enzimas. (0,6)

b) Explique cómo afectaría a la velocidad de una reacción catalizada por una enzima si: i) aumenta la concentración de sustrato, y ii) aumenta la temperatura. Justifique las respuestas. (0,6)

c) Defina brevemente los conceptos de holoenzima, apoenzima y cofactor. Cite algún ejemplo de cofactor enzimático. (0,8)

$\textbf{a) Indique tres características fundamentales de las enzimas. (0,6)}$

Son de naturaleza proteica y actúan como biocatalizadores: aceleran las reacciones del metabolismo disminuyendo su energía de activación, sin consumirse en ellas y sin alterar el equilibrio final, solo el tiempo que se tarda en alcanzarlo. Como no se gastan, una misma molécula se reutiliza miles de veces y basta con cantidades mínimas.

Son muy específicas, y en dos sentidos: específicas de sustrato, porque el centro activo solo admite una molécula concreta o un grupo reducido de moléculas parecidas, y específicas de reacción, porque cada enzima cataliza un único tipo de transformación.

Actúan en condiciones suaves y son regulables. Funcionan a la temperatura y al pH del organismo, y su actividad depende estrechamente de ellos; además puede ajustarse mediante inhibidores, activadores o modulaciones alostéricas, lo que permite a la célula encender y apagar sus rutas metabólicas.

$\textbf{b) Explique cómo afectaría a la velocidad de una reacción catalizada por una enzima si: i) aumenta la concentración de sustrato, y ii) aumenta la temperatura. Justifique las respuestas. (0,6)}$

Si aumenta la concentración de sustrato, la velocidad crece al principio de manera casi proporcional, porque hay más encuentros entre la enzima y el sustrato, pero ese aumento no es indefinido: llega un momento en que todas las moléculas de enzima están ocupadas y la curva se aplana en una meseta, la velocidad máxima. Añadir más sustrato ya no sirve de nada, porque el factor limitante pasa a ser la cantidad de enzima. Es la cinética de Michaelis-Menten, una hipérbola.

Si aumenta la temperatura, la velocidad también crece al principio, porque las moléculas se mueven más deprisa y los choques eficaces son más frecuentes. Pero solo hasta la temperatura óptima: por encima de ella, la agitación térmica rompe los enlaces débiles que sostienen el plegamiento de la proteína, la enzima se desnaturaliza, el centro activo pierde su geometría y la actividad cae en picado hasta anularse. La caída es mucho más brusca que la subida y, además, irreversible.

$\textbf{c) Defina brevemente los conceptos de holoenzima, apoenzima y cofactor. Cite algún ejemplo de cofactor enzimático. (0,8)}$

Apoenzima. Fracción exclusivamente proteica de una enzima que necesita ayuda para funcionar. Aislada, carece de actividad catalítica.

Cofactor. Componente no proteico que esa enzima necesita para ser activa. Puede ser inorgánico, como un ion metálico, u orgánico; en este último caso se llama coenzima si se une de forma débil y transitoria y grupo prostético si lo hace de manera firme y permanente.

Holoenzima. El conjunto de las dos, apoenzima más cofactor, que es la forma catalíticamente activa. Si se retira el cofactor, la enzima deja de funcionar aunque la parte proteica siga intacta.

Como ejemplos de cofactor sirven los iones minerales —magnesio, cinc, cobre, hierro—, las coenzimas $NAD^{+}$ y FAD, que transportan electrones en el catabolismo, la coenzima A, o el grupo hemo de la catalasa, que es un grupo prostético. Muchas coenzimas derivan de vitaminas del grupo B, y de ahí la importancia de estas en la dieta.