¿Se podría aumentar la velocidad de un determinado proceso enzimático sin aumentar la cantidad de enzima presente en la reacción? ¿Tiene un límite este comportamiento enzimático? Razone las respuestas. Nota: considere condiciones de ensayo con temperatura y pH constantes. [1,25 puntos]
SÍ SE PODRÍA, y el modo más directo es AUMENTAR LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO. El enunciado precisa además que la temperatura y el pH se mantienen constantes, de modo que esa es la vía que queda.
El razonamiento parte del mecanismo de la catálisis. Para que haya reacción, una molécula de sustrato tiene que encontrarse con el centro activo de una molécula de enzima y unirse a él formando el complejo enzima-sustrato; solo entonces se transforma en producto y la enzima queda libre para repetir el ciclo. La frecuencia de esos encuentros depende de cuántas moléculas de sustrato haya por unidad de volumen: cuanto más concentrado esté, más a menudo tropieza con una enzima desocupada, más complejos se forman por segundo y más deprisa transcurre la reacción. Cuando el sustrato es escaso, la mayoría de las enzimas están inactivas en cada instante por falta de trabajo, y cada molécula de sustrato añadida se traduce casi proporcionalmente en más velocidad.
SÍ, TIENE UN LÍMITE. La relación entre velocidad y concentración de sustrato no es una recta, sino una HIPÉRBOLA: crece deprisa al principio, se va doblando y termina en una MESETA horizontal. Esa meseta es la VELOCIDAD MÁXIMA, y corresponde a la SATURACIÓN de la enzima: la situación en que, en todo momento, todos los centros activos están ocupados por sustrato.
Y el razonamiento de por qué existe ese techo es el siguiente. Una vez saturada, la enzima ya no tiene ningún centro activo libre al que pueda unirse una molécula más; añadir sustrato solo aumenta el número de moléculas esperando, no el número de reacciones por segundo. A partir de ese punto la velocidad no depende del sustrato, sino exclusivamente de lo deprisa que cada molécula de enzima sea capaz de transformar el sustrato que ya tiene y soltar el producto —lo que se llama número de recambio— y de cuántas moléculas de enzima haya. Ese es precisamente el límite que impone la cantidad de enzima, y para superarlo no hay otro remedio que aumentarla.
Conviene añadir dos precisiones. La primera es que otros factores también aumentarían la velocidad sin tocar la cantidad de enzima —acercar la temperatura o el pH a su óptimo, añadir el cofactor si falta, retirar un inhibidor—, pero el enunciado los excluye al fijar la temperatura y el pH. La segunda es que el límite de esos factores es de otra naturaleza: la temperatura mejora la velocidad hasta un óptimo y por encima de él la enzima se DESNATURALIZA y la actividad se desploma, de modo que su curva es una campana asimétrica y no una meseta. Solo el sustrato produce esa saturación asintótica.
Se define además, en relación con esta curva, la constante de Michaelis,
: la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la máxima. Es una medida inversa de la afinidad de la enzima por su sustrato, y no depende de la cantidad de enzima presente.