Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Cantabria · 2022

¿Cómo se podría aumentar la velocidad de una determinada reacción enzimática sin aumentar la cantidad de enzima presente en la reacción? ¿Tiene un límite este comportamiento? Razone las respuestas y represente esta cinética con un gráfico. [1,25 puntos]

$\textbf{¿Cómo se podría aumentar la velocidad de una determinada reacción enzimática sin aumentar la cantidad de enzima presente en la reacción? ¿Tiene un límite este comportamiento? Razone las respuestas y represente esta cinética con un gráfico. [1,25 puntos]}$

SÍ se puede, y el modo más directo es AUMENTAR LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO.

El razonamiento parte del mecanismo de la catálisis. Para que haya reacción, el sustrato tiene que encontrarse con el centro activo de una molécula de enzima y unirse a él formando el complejo enzima-sustrato. La frecuencia de esos encuentros depende de cuántas moléculas de sustrato haya por unidad de volumen: cuanto más concentrado esté, más a menudo tropieza con una enzima libre, más complejos se forman por segundo y más deprisa transcurre la reacción. Con poco sustrato, la mayoría de las enzimas están desocupadas en cada instante, y añadir sustrato se traduce casi proporcionalmente en más velocidad.

Junto a este, hay otros modos de aumentar la velocidad sin tocar la cantidad de enzima: acercar la TEMPERATURA a su óptimo, porque los choques son más frecuentes y energéticos; ajustar el pH al óptimo, en el que el estado de ionización del centro activo y del sustrato es el adecuado; añadir el COFACTOR o la coenzima si la enzima es heteroproteica y le falta; y eliminar del medio los inhibidores.



SÍ, TIENE UN LÍMITE, y es lo que la gráfica muestra. La curva de la velocidad frente a la concentración de sustrato es una HIPÉRBOLA: crece deprisa al principio, se va doblando y termina en una MESETA horizontal. Esa meseta es la VELOCIDAD MÁXIMA, y se alcanza cuando la SATURACIÓN es completa, es decir, cuando en todo momento todos los centros activos están ocupados por sustrato. A partir de ahí, por mucho sustrato que se añada, ya no queda ninguna enzima libre a la que unirse: la velocidad no depende de la concentración de sustrato, sino de lo deprisa que cada enzima sea capaz de transformar el sustrato que ya tiene y soltar el producto. Ese es el techo que impone la cantidad de enzima, y para superarlo no hay más remedio que aumentarla.

En la gráfica se señala también la constante de Michaelis, $K_m$, que es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la máxima. Es una medida inversa de la afinidad de la enzima por su sustrato: cuanto menor es la $K_m$, menos sustrato hace falta para que la enzima trabaje a medio gas, y por tanto mayor es su afinidad.

Conviene añadir que la temperatura y el pH sí tienen un límite de otra naturaleza. Al subir la temperatura la velocidad aumenta hasta un óptimo, pero por encima de él la enzima se DESNATURALIZA, pierde su estructura terciaria y su actividad cae en picado; la curva no es una meseta, sino una campana. Con el pH ocurre lo mismo. Solo el sustrato produce esa saturación asintótica característica.