Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Cantabria · 2024

a) Defina el concepto de «enzima» y comente los siguientes aspectos de los enzimas: b) tipo de biomoléculas a las que pertenecen y c) función que desempeñan en la célula (ponga un ejemplo concreto). [1,25 puntos]

d) Describa el mecanismo de acción enzimática mediante un dibujo, indicando claramente en el mismo el papel que juega cada una de las partes que intervienen en el proceso. Sobre el mismo dibujo explique cómo se produce una inhibición competitiva y razone de qué manera se podría revertir o impedir esta inhibición.

$\textbf{a) Defina el concepto de «enzima» y comente los siguientes aspectos de los enzimas:}$

Una enzima es un biocatalizador: una molécula que acelera una reacción química propia del metabolismo sin consumirse en ella y sin alterar el equilibrio final. Lo consigue disminuyendo la energía de activación de la reacción, es decir, abriendo un camino alternativo que exige menos energía para llegar al estado de transición. Su eficacia es enorme —puede multiplicar la velocidad por millones— y su especificidad muy alta, porque reconoce a su sustrato por complementariedad de forma y de cargas.

$\textbf{b) tipo de biomoléculas a las que pertenecen y}$

Las enzimas son PROTEÍNAS, es decir, cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y plegadas en una conformación tridimensional precisa. De ese plegamiento depende todo: la actividad reside en la estructura terciaria, y por eso cualquier agente que la desnaturalice —calor, pH extremo, disolventes— inactiva la enzima de forma irreversible.

Algunas enzimas son solo proteína, y se llaman holoproteicas. Otras necesitan un componente no proteico para funcionar: son heteroproteicas, y en ellas se distingue la apoenzima, la fracción proteica, y el cofactor, que puede ser un ion metálico, un grupo prostético unido covalentemente o una coenzima. El conjunto de apoenzima y cofactor es la holoenzima, y solo ella es activa.

Hay que añadir una excepción: existen ARN con actividad catalítica, las llamadas ribozimas, como el propio ARN ribosómico que forma el enlace peptídico. La regla, con todo, es que las enzimas son proteínas.

$\textbf{c) función que desempeñan en la célula (ponga un ejemplo concreto). [1,25 puntos]}$

Su función es hacer posible el metabolismo: en las condiciones suaves de temperatura, presión y pH de una célula, las reacciones que sostienen la vida serían demasiado lentas para ser útiles, y son las enzimas las que las llevan a velocidades compatibles con ella. Y no solo eso: al catalizar cada paso una enzima distinta, la célula puede REGULAR el flujo de cada ruta activando o inhibiendo enzimas concretas, de modo que las enzimas son a la vez el motor y el mando del metabolismo.

Como ejemplo concreto, la catalasa, presente en los peroxisomas de casi todas las células. Descompone el peróxido de hidrógeno, un producto tóxico del metabolismo oxidativo, en agua y oxígeno:

$2\,\text{H}_2\text{O}_2 \longrightarrow 2\,\text{H}_2\text{O} + \text{O}_2$

Es una de las enzimas más rápidas que se conocen: una sola molécula puede transformar millones de moléculas de peróxido por segundo. Otros ejemplos válidos son la amilasa salival, que hidroliza el almidón, la ADN polimerasa, que replica el ADN, o la ATP sintasa, que fosforila el ADP.

$\textbf{d) Describa el mecanismo de acción enzimática mediante un dibujo, indicando claramente en el mismo el papel que juega cada una de las partes que intervienen en el proceso. Sobre el mismo dibujo explique cómo se produce una inhibición competitiva y razone de qué manera se podría revertir o impedir esta inhibición.}$



El mecanismo de acción, representado en la primera viñeta, consta de tres pasos. La enzima y el sustrato se unen por su región complementaria, el CENTRO ACTIVO, un hueco formado por unos pocos aminoácidos que quedan próximos gracias al plegamiento de la cadena; en él se distinguen los aminoácidos de fijación, que sujetan el sustrato, y los catalíticos, que rompen o forman los enlaces. Se establece así el COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO, en el que el sustrato queda orientado y tensionado, y a menudo la propia unión ajusta la forma del centro activo, que es el modelo del ajuste inducido de Koshland, más exacto que el de la llave y la cerradura de Fischer. Por último el sustrato se transforma en PRODUCTO, este se suelta y la enzima queda libre e intacta, lista para repetir el ciclo.

La INHIBICIÓN COMPETITIVA, en la segunda viñeta, la produce una molécula cuya forma se parece a la del sustrato: al ser un análogo estructural, se une al MISMO centro activo, lo ocupa y el sustrato ya no puede entrar. Enzima, sustrato e inhibidor compiten así por el mismo sitio, y en cada momento la fracción de enzima activa depende de cuál de los dos gane la carrera. El efecto sobre la cinética es característico: la constante de Michaelis aumenta, porque hace falta más sustrato para llegar a media velocidad, pero la VELOCIDAD MÁXIMA NO CAMBIA.

Y de ahí se deduce cómo revertirla: AUMENTANDO LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO. Si el sustrato es mucho más abundante que el inhibidor, la probabilidad de que sea él el que ocupe el centro activo crece hasta desplazarlo por completo, y la enzima recupera su velocidad máxima. Es una inhibición REVERSIBLE, y por eso se puede vencer por saturación. También se impide, obviamente, retirando el inhibidor del medio, o modificando el centro activo para que deje de reconocerlo. Lo que no funciona es aumentar la cantidad de enzima: eso sube la velocidad, pero la proporción de centros ocupados por el inhibidor sigue siendo la misma.

En una inhibición NO competitiva, en cambio, el inhibidor se une a otro punto de la enzima y deforma el centro activo; al no competir por el mismo sitio, añadir sustrato no sirve de nada y la velocidad máxima sí baja. Esa es exactamente la diferencia entre las dos.