Biología · Enzimas · Aragón · 2026

Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Aragón · 2026

El siguiente esquema muestra el efecto del pH sobre la actividad de dos enzimas, A (línea roja) y B (línea azul):

Figura del ejercicio

a) Describa razonadamente el comportamiento de las dos enzimas. [0,6 puntos]

b) ¿Cuál de los dos productos, el de la enzima A o el de la enzima B, se formará en mayor cantidad a un pH de 5? ¿Y a un pH de 8? Razone su respuesta. [0,4 puntos]

c) Observando el gráfico, explique la relación entre el pH y la energía de activación de la reacción catalizada por cada enzima. ¿Cómo afecta la variación de la energía de activación a la velocidad de formación del producto? [0,6 puntos]

d) Suponga que la enzima B dejara de producir su producto. Proponga tres posibles causas y justifique su respuesta. [0,4 puntos]

Solución

a) Describa razonadamente el comportamiento de las dos enzimas. [0,6 puntos]\textbf{a) Describa razonadamente el comportamiento de las dos enzimas. [0,6 puntos]}

Las dos enzimas responden al pH de manera muy distinta.

La enzima A, la de la línea roja, presenta una curva con un máximo bien marcado. Su actividad es baja a pH ácido, en torno a 30 unidades a pH 4, y va aumentando de forma progresiva conforme el pH sube, hasta alcanzar un máximo cercano a 100 alrededor de pH 7,5-8. A partir de ahí la actividad se desploma bruscamente, y a pH 9 apenas conserva un 10 % del máximo. Este comportamiento se explica porque el pH determina el estado de ionización de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos: solo en un intervalo estrecho, el del pH óptimo, el centro activo tiene la conformación y las cargas adecuadas para reconocer y fijar al sustrato. Alejándose de él las cargas cambian, el centro activo se deforma y, en los extremos, la enzima llega a desnaturalizarse y a perder irreversiblemente su estructura terciaria.

La enzima B, la de la línea azul, mantiene una actividad alta y prácticamente constante, alrededor de 80, en todo el intervalo estudiado, de pH 4 a pH 9. No muestra un óptimo estrecho, sino una gran tolerancia a los cambios de acidez, lo que indica que ni su centro activo ni su plegamiento dependen de forma crítica del estado de ionización de esos grupos. Es el tipo de comportamiento propio de enzimas que deben trabajar en medios de pH variable.

b) ¿Cuaˊl de los dos productos, el de la enzima A o el de la enzima B, se formaraˊ en mayor cantidad a un pH de 5? ¿Y a un pH de 8? Razone su respuesta. [0,4 puntos]\textbf{b) ¿Cuál de los dos productos, el de la enzima A o el de la enzima B, se formará en mayor cantidad a un pH de 5? ¿Y a un pH de 8? Razone su respuesta. [0,4 puntos]}

A pH 5 se formará en mayor cantidad el producto de la enzima B. A ese pH la enzima B conserva una actividad próxima a 80, mientras que la enzima A apenas alcanza unas 33 unidades, muy lejos aún de su óptimo. Como la velocidad de formación del producto es proporcional a la actividad enzimática, la B produce mucho más.

A pH 8 la situación se invierte y se formará más producto de la enzima A. A ese pH la enzima A está prácticamente en su óptimo, con una actividad cercana a 90-100, superior a la de la enzima B, que se mantiene en torno a 85. Por tanto, la reacción catalizada por A transcurre más deprisa y su producto se acumula en mayor cantidad.

c) Observando el graˊfico, explique la relacioˊn entre el pH y la energıˊa de activacioˊn de la reaccioˊn catalizada por cada enzima. ¿Coˊmo afecta la variacioˊn de la energıˊa de activacioˊn a la velocidad de formacioˊn del producto? [0,6 puntos]\textbf{c) Observando el gráfico, explique la relación entre el pH y la energía de activación de la reacción catalizada por cada enzima. ¿Cómo afecta la variación de la energía de activación a la velocidad de formación del producto? [0,6 puntos]}

Las enzimas actúan como catalizadores, y lo que hacen es disminuir la energía de activación de la reacción, es decir, la barrera energética que los reactivos deben superar para transformarse en productos. Cuanto mejor sea el ajuste entre el centro activo y el sustrato, mejor estabiliza la enzima el estado de transición y más baja consigue dejar esa barrera.

De ahí la relación con el pH. En la enzima A, al acercarse a su pH óptimo el centro activo adopta el estado de ionización y la conformación idóneos, el complejo enzima-sustrato se forma con facilidad y la energía de activación alcanza su valor mínimo; al alejarse del óptimo, hacia pH ácido o hacia pH 9, el ajuste empeora, la enzima rebaja peor la barrera y la energía de activación aumenta. En la enzima B, en cambio, la energía de activación se mantiene baja y casi constante en todo el intervalo, porque su centro activo es tolerante a los cambios de pH.

En cuanto al efecto sobre la velocidad, la relación es inversa. Si la energía de activación es baja, una fracción mucho mayor de moléculas de sustrato tiene energía suficiente para reaccionar, la reacción es rápida y el producto se forma deprisa. Si la energía de activación es alta, esa fracción disminuye, la reacción se hace lenta y la velocidad de formación del producto cae. Por eso las curvas de la gráfica, que miden actividad, son en el fondo el reflejo invertido de la energía de activación.

d) Suponga que la enzima B dejara de producir su producto. Proponga tres posibles causas y justifique su respuesta. [0,4 puntos]\textbf{d) Suponga que la enzima B dejara de producir su producto. Proponga tres posibles causas y justifique su respuesta. [0,4 puntos]}

Una primera causa sería una temperatura demasiado elevada. El calor rompe los enlaces débiles que mantienen el plegamiento de la proteína, de manera que la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura terciaria y con ella la geometría del centro activo, así que ya no puede unir al sustrato. Es un efecto normalmente irreversible. Por el motivo contrario, una temperatura muy baja también detendría la reacción, aunque sin desnaturalizar: al disminuir la energía cinética los choques entre enzima y sustrato son demasiado escasos, y en este caso el efecto sí es reversible.

Una segunda causa sería la presencia de un inhibidor enzimático. Un inhibidor competitivo, con estructura parecida a la del sustrato, ocuparía el centro activo e impediría el acceso del sustrato verdadero; un inhibidor no competitivo se uniría a otro punto de la enzima y alteraría la conformación del centro activo. En ambos casos deja de formarse el complejo enzima-sustrato y no se obtiene producto.

Una tercera causa sería la falta del cofactor o de la coenzima que la enzima necesite. Muchas enzimas solo son activas como holoenzimas, es decir, cuando la fracción proteica se asocia a un ion metálico o a una molécula orgánica auxiliar; si ese cofactor no está disponible, la apoenzima por sí sola carece de actividad catalítica.

También sería válido señalar el agotamiento del sustrato: si la concentración de sustrato es muy baja o se ha consumido, la enzima no tiene sobre qué actuar y deja de formarse producto, aunque la enzima siga siendo perfectamente funcional.

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