Existen una serie de “tiritas” o apósitos que contienen en su interior larvas de la mosca *Lucilia sericata*. Se utilizan para tratar heridas que no responden a otros tratamientos tradicionales. Estas larvas secretan una serie de enzimas que digieren el tejido muerto de la herida. Responda las siguientes preguntas:
a) ¿Qué es una enzima y qué función cumple en las reacciones químicas? Explíquelo brevemente. [0,6 puntos]
b) Una de las enzimas secretadas es una peptidasa, que rompe los enlaces entre los monómeros de las proteínas, ¿cómo se llaman dichos monómeros? ¿cómo se llaman dichos enlaces? [0,4 puntos]
c) Razone que ocurrirá con la actividad de las enzimas secretadas por las larvas en cada una de estas situaciones: i) si dejamos una de estas “tiritas” en un frigorífico, ii) cuando se aplican a temperatura ambiente, iii) si sometemos una de esas tiritas a una temperatura extremadamente elevada. [0,6 puntos]
d) Algunas bacterias presentes en heridas infectadas producen inhibidores enzimáticos. ¿Cómo afectaría esto a la efectividad de la terapia? [0,4 puntos]
Una enzima es un biocatalizador, es decir, una molécula de naturaleza proteica —salvo las ribozimas, que son de ARN— que acelera la velocidad de una reacción química sin consumirse ni alterarse en el proceso, de modo que puede actuar repetidamente.
Su función consiste en disminuir la energía de activación de la reacción, que es la barrera energética que hay que superar para que los reactivos se transformen en productos. La enzima lo consigue uniendo el sustrato a su centro activo y formando el complejo enzima-sustrato, en el que el sustrato queda colocado en la posición y con la orientación adecuadas y en el que se estabiliza el estado de transición. Al bajar la energía de activación, muchas más moléculas alcanzan la energía necesaria y la reacción transcurre mucho más deprisa, en condiciones suaves de temperatura y pH compatibles con la vida.
Conviene añadir que la enzima no modifica el equilibrio de la reacción ni su balance energético: solo hace que se alcance antes. Además es muy específica, tanto de sustrato como de acción, y su actividad es regulable.
Los monómeros de las proteínas son los aminoácidos.
Los enlaces que los unen entre sí son los enlaces peptídicos, enlaces covalentes de tipo amida que se forman entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente con pérdida de una molécula de agua. La peptidasa los hidroliza, es decir, los rompe incorporando de nuevo una molécula de agua, y libera así los aminoácidos o péptidos pequeños del tejido muerto.
En el frigorífico la actividad enzimática disminuye mucho, pero no se pierde. Al bajar la temperatura se reduce la energía cinética de las moléculas, de manera que los choques entre la enzima y el sustrato son menos frecuentes y menos eficaces, se forma menos complejo enzima-sustrato por unidad de tiempo y la velocidad de la reacción cae. La enzima no se desnaturaliza, conserva intacta su estructura, así que el efecto es reversible: al devolverla a su temperatura óptima recupera toda su actividad. Por eso el frigorífico sirve para conservar los apósitos.
A temperatura ambiente, que en este caso coincide aproximadamente con la temperatura óptima de estas enzimas, la actividad es máxima. La energía cinética es la adecuada para que enzima y sustrato choquen con frecuencia y eficacia y, al mismo tiempo, no es tan alta como para desestabilizar la estructura de la proteína. La degradación del tejido necrótico será, por tanto, la más eficiente posible.
A una temperatura extremadamente elevada la actividad se pierde por completo y de forma irreversible. El calor rompe los enlaces débiles que mantienen el plegamiento de la proteína —puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas—, de modo que la enzima se desnaturaliza y pierde su estructura terciaria. Al deformarse el centro activo ya no puede reconocer ni fijar el sustrato, y como la desnaturalización por calor intenso no revierte al enfriar, la enzima queda inutilizada.
La efectividad de la terapia disminuiría o incluso se anularía.
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a la enzima y reducen o impiden su actividad. Pueden ser inhibidores competitivos, con una estructura parecida a la del sustrato, que compiten con él por el centro activo, o inhibidores no competitivos, que se unen a otro punto de la enzima y alteran la conformación del centro activo. En cualquiera de los dos casos, se forma menos complejo enzima-sustrato y la velocidad de la reacción cae.
Aplicado al caso, si las bacterias de la herida secretan inhibidores de las peptidasas de las larvas, estas degradarán el tejido muerto mucho más despacio o dejarán de hacerlo. La limpieza de la herida se ralentizaría, el tejido necrótico permanecería —y con él el medio favorable para que las bacterias sigan proliferando— y la cicatrización se retrasaría, de modo que habría que aumentar la dosis, prolongar el tratamiento o combinarlo con antibióticos.