Biología · Enzimas · Aragón · 2024

Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Aragón · 2024

Suponga que está estudiando una enzima que convierte el sustrato A en un producto B. Responda las siguientes preguntas: [2 puntos]

a) Explique qué se entiende por temperatura óptima. [0,2 puntos]

b) Si realiza un experimento en el que parte de la temperatura óptima y la aumenta gradualmente hasta los 100C 100\,^{\circ}\text{C} , ¿cómo cree que cambiará la actividad enzimática? Razone el motivo. [0,8 puntos]

c) Si ahora parte de la temperatura óptima y la reduce gradualmente hasta los 0C 0\,^{\circ}\text{C} , ¿cómo cree que cambiará la actividad enzimática? Razone el motivo. [0,8 puntos]

d) Al añadir una sustancia X junto al sustrato A, observa que la velocidad de reacción disminuye de manera significativa. ¿Cómo podría explicarlo? [0,2 puntos]

Solución

a) Explique queˊ se entiende por temperatura oˊptima. [0,2 puntos]\textbf{a) Explique qué se entiende por temperatura óptima. [0,2 puntos]}

La temperatura óptima de una enzima es aquella a la que su actividad catalítica es máxima, es decir, aquella a la que la velocidad de conversión del sustrato A en el producto B alcanza el valor más alto posible en las condiciones del ensayo. Por encima y por debajo de ese valor la actividad disminuye.

b) Si realiza un experimento en el que parte de la temperatura oˊptima y la aumenta gradualmente hasta los 100C, ¿coˊmo cree que cambiaraˊ la actividad enzimaˊtica? Razone el motivo. [0,8 puntos]\textbf{b) Si realiza un experimento en el que parte de la temperatura óptima y la aumenta gradualmente hasta los } 100\,^{\circ}\textbf{C, ¿cómo cree que cambiará la actividad enzimática? Razone el motivo. [0,8 puntos]}

Al superar la temperatura óptima la actividad enzimática disminuye rápidamente hasta detenerse por completo. El motivo es que la enzima es una proteína cuya actividad depende de su conformación tridimensional: el calor rompe los enlaces débiles que la mantienen —puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas—, de modo que la enzima se desnaturaliza y pierde su estructura terciaria y cuaternaria.

Al desnaturalizarse se deforma el centro activo y ya no puede reconocer ni fijar al sustrato A, por lo que la reacción se detiene. A los 100C 100\,^{\circ}\text{C} la desnaturalización es total y, además, irreversible en la mayoría de los casos, así que la actividad no se recupera al enfriar de nuevo.

c) Si ahora parte de la temperatura oˊptima y la reduce gradualmente hasta los 0C, ¿coˊmo cree que cambiaraˊ la actividad enzimaˊtica? Razone el motivo. [0,8 puntos]\textbf{c) Si ahora parte de la temperatura óptima y la reduce gradualmente hasta los } 0\,^{\circ}\textbf{C, ¿cómo cree que cambiará la actividad enzimática? Razone el motivo. [0,8 puntos]}

Al bajar la temperatura desde el óptimo la actividad enzimática también disminuye, pero por un motivo distinto: aquí no hay desnaturalización.

El descenso de temperatura reduce la energía cinética de las moléculas, tanto de la enzima como del sustrato. Con ello disminuyen la frecuencia y la eficacia de los choques entre el sustrato A y el centro activo de la enzima, de manera que se forma menos complejo enzima-sustrato por unidad de tiempo y la velocidad de formación del producto B cae. Cerca de 0C 0\,^{\circ}\text{C} la movilidad es tan escasa que la actividad resulta prácticamente nula, pero como la enzima conserva intacta su estructura, al devolverla a la temperatura óptima la actividad se recupera.

d) Al an˜adir una sustancia X junto al sustrato A, observa que la velocidad de reaccioˊn disminuye de manera significativa. ¿Coˊmo podrıˊa explicarlo? [0,2 puntos]\textbf{d) Al añadir una sustancia X junto al sustrato A, observa que la velocidad de reacción disminuye de manera significativa. ¿Cómo podría explicarlo? [0,2 puntos]}

La explicación más sencilla es que la sustancia X actúa como un inhibidor de la enzima: se une a ella e impide o dificulta la formación del complejo enzima-sustrato. Podría tratarse de un inhibidor competitivo, con estructura parecida a la de A, que compite con el sustrato por el centro activo, o de un inhibidor no competitivo, que se une a otro punto de la enzima y altera la conformación del centro activo.

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