Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · 2023

La lisozima es una enzima presente en la saliva, la leche materna o la clara de huevo, entre otros. Supone una protección natural frente a las infecciones bacterianas. La lisozima es una hidrolasa: en su centro activo se cataliza la ruptura de los enlaces glucosídicos de la mureína o peptidoglicano y la bacteria muere. [1,5 puntos]

a) ¿Qué es el centro activo? ¿Cuáles son las características del "complejo enzima-sustrato"?

b) Explique por qué la lisozima pierde su actividad cuando se somete a altas temperaturas. Relaciónelo con los conceptos de desnaturalización y estructura terciaria.

c) Una proteína (albúmina) puede unirse a la lisozima en una región distinta a su centro activo, impidiendo su unión con la mureína. ¿Qué tipo de inhibidor es la albúmina? ¿Cómo afectará la presencia de albúmina a la velocidad máxima de esta enzima?

$\textbf{a) ¿Qué es el centro activo? ¿Cuáles son las características del "complejo enzima-sustrato"?}$

El centro activo es la pequeña región de la enzima, formada por unos pocos aminoácidos que quedan próximos gracias al plegamiento terciario, a la que se une el sustrato y donde se produce la catálisis. Se distinguen en él aminoácidos de fijación, que reconocen y sujetan al sustrato, y aminoácidos catalíticos, que transforman el enlace.

El complejo enzima-sustrato es la unión transitoria y reversible entre ambos. Se caracteriza por su alta especificidad, ya que la forma del centro activo solo admite un sustrato o un grupo reducido de sustratos análogos; por unirse mediante enlaces débiles; y por ser un ajuste inducido, es decir, la enzima modifica ligeramente su conformación al recibir al sustrato para acoplarse mejor a él. La formación del complejo disminuye la energía de activación y, cuando el producto se libera, la enzima queda intacta y puede volver a actuar.

$\textbf{b) Explique por qué la lisozima pierde su actividad cuando se somete a altas temperaturas. Relaciónelo con los conceptos de desnaturalización y estructura terciaria.}$

Porque a temperaturas altas la energía térmica rompe los enlaces débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas) que mantienen el plegamiento de la proteína. La cadena polipeptídica pierde entonces su estructura terciaria y queda desplegada al azar: eso es la desnaturalización, que no afecta a los enlaces peptídicos y, por tanto, respeta la estructura primaria.

Como el centro activo no es más que una determinada disposición espacial de aminoácidos alejados en la secuencia, al deshacerse la estructura terciaria el centro activo desaparece, el sustrato ya no encaja y la enzima deja de catalizar. Por eso el calor esteriliza y por eso las enzimas solo funcionan dentro de un intervalo estrecho de temperatura.

$\textbf{c) Una proteína (albúmina) puede unirse a la lisozima en una región distinta a su centro activo, impidiendo su unión con la mureína. ¿Qué tipo de inhibidor es la albúmina? ¿Cómo afectará la presencia de albúmina a la velocidad máxima de esta enzima?}$

Al unirse en un lugar distinto del centro activo, la albúmina actúa como inhibidor no competitivo: no compite con el sustrato, sino que deforma la enzima y la inactiva.

En consecuencia, la velocidad máxima disminuye, porque una parte de las moléculas de enzima queda fuera de juego y por mucho sustrato que se añada no se recupera la actividad. La $K_M$, en cambio, no varía, ya que la afinidad de las moléculas de enzima que siguen libres por su sustrato es la misma.