Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Andalucía · 2022

Explique razonadamente:

a) Cuando a una reacción enzimática se le adiciona un compuesto análogo al sustrato, ¿qué efecto se produciría? [0,5 puntos]

b) ¿Se podría conseguir el mismo efecto añadiendo a la misma enzima una molécula no análoga al sustrato? [0,5 puntos]

$\textbf{a) Cuando a una reacción enzimática se le adiciona un compuesto análogo al sustrato, ¿qué efecto se produciría? [0,5 puntos]}$

Que un compuesto sea análogo al sustrato significa que tiene una estructura parecida a la suya, lo bastante como para que el centro activo de la enzima lo admita. Actuará, por tanto, como un inhibidor competitivo: se unirá al centro activo y competirá con el verdadero sustrato por ocuparlo.

El efecto es una disminución de la velocidad de la reacción, tanto mayor cuanto mayor sea la proporción de inhibidor frente a sustrato, porque mientras el análogo ocupa el centro activo la enzima no puede transformar nada, y además el análogo no da producto alguno.

Se trata de una inhibición reversible: al competir los dos por el mismo lugar, basta aumentar la concentración de sustrato para que este desplace al inhibidor y la reacción recupere su velocidad. Dicho en términos cinéticos, la velocidad máxima no cambia y lo que aumenta es la constante de Michaelis aparente.

$\textbf{b) ¿Se podría conseguir el mismo efecto añadiendo a la misma enzima una molécula no análoga al sustrato? [0,5 puntos]}$

Sí, se conseguiría también inhibir la reacción, pero por un mecanismo distinto: la inhibición no competitiva.

En este caso el inhibidor no se parece al sustrato y no puede ocupar el centro activo; lo que hace es unirse a otro punto de la enzima, un centro alostérico, y al hacerlo modifica la conformación de la proteína y deforma el centro activo, que deja de encajar con el sustrato. La enzima puede incluso seguir uniéndolo, pero ya no lo transforma.

La diferencia práctica está en que aquí no hay competencia por el mismo sitio, de modo que añadir más sustrato no revierte el efecto: la velocidad máxima disminuye y la constante de Michaelis no varía. El resultado final, la caída de la actividad enzimática, sí es el mismo que en el apartado anterior.