Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Andalucía · 2023

Explique cómo afectan a la actividad de las enzimas:

a) La temperatura. [0,5 puntos]

b) El pH. [0,5 puntos]

c) La concentración del sustrato. [0,5 puntos]

d) Describa dos tipos de inhibición enzimática. [0,5 puntos]

$\textbf{a) La temperatura. [0,5 puntos]}$

Al aumentar la temperatura, la actividad enzimática crece al principio, porque aumenta la energía cinética de las moléculas y con ella la frecuencia de los choques entre la enzima y su sustrato. La velocidad alcanza un máximo a la temperatura óptima, que en las enzimas humanas está en torno a los $37\ ^{\circ}\text{C}$.

A partir de ahí la actividad cae bruscamente, porque el calor rompe los enlaces débiles que mantienen la conformación de la proteína: la enzima se desnaturaliza, el centro activo se deshace y pierde su actividad, de forma irreversible. La curva resultante no es simétrica: sube despacio y baja de golpe.

$\textbf{b) El pH. [0,5 puntos]}$

Cada enzima presenta también un pH óptimo, que suele coincidir con el del compartimento donde actúa: alrededor de $2$ en la pepsina del estómago, cercano a $8$ en la tripsina intestinal y próximo a la neutralidad en la mayoría de las enzimas citosólicas.

Al apartarse de ese valor, el pH modifica el estado de ionización de los grupos ácidos y básicos del centro activo y del propio sustrato, con lo que disminuye su afinidad y la enzima deja de reconocerlo. Si la variación es grande, se altera además el conjunto de la estructura terciaria y la enzima se desnaturaliza.

$\textbf{c) La concentración del sustrato. [0,5 puntos]}$

Manteniendo constante la cantidad de enzima, la velocidad de la reacción aumenta al principio de forma casi proporcional a la concentración de sustrato, porque cuanto más sustrato hay más centros activos encuentran con qué trabajar.

Sin embargo, el aumento no es indefinido: la curva se va aplanando hasta alcanzar una velocidad máxima, $V_{max}$, que ya no se supera por mucho que se añada sustrato. En ese punto todos los centros activos están ocupados y se dice que la enzima está saturada. La concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la máxima es la constante de Michaelis, $K_{M}$, y mide la afinidad de la enzima por su sustrato: cuanto menor es la $K_{M}$, mayor es la afinidad.

$\textbf{d) Describa dos tipos de inhibición enzimática. [0,5 puntos]}$

Inhibición competitiva. El inhibidor tiene una estructura parecida a la del sustrato y se une al propio centro activo, de modo que ambos compiten por él. Mientras el inhibidor lo ocupa, la enzima no puede transformar el sustrato. Al ser una competencia, el efecto se revierte aumentando la concentración de sustrato: la $V_{max}$ no cambia, pero aparentemente sube la $K_{M}$.

Inhibición no competitiva. El inhibidor se une a un punto de la enzima distinto del centro activo, un centro alostérico, y al hacerlo deforma la molécula y altera la geometría del centro activo, que ya no encaja con el sustrato. Como no compiten por el mismo lugar, añadir más sustrato no sirve de nada: la $V_{max}$ disminuye y la $K_{M}$ no varía.