Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · Islas Canarias · 2024

En el cuerpo humano existen unas 75.000 enzimas diferentes; dependiendo en qué basan su acción metabólica y cuál es su finalidad, desde el punto bioquímico se pueden clasificar en 6 grupos principales: isomerasas, hidrolasas, liasas, ligasas, oxidorreductasas y transferasas (Fuente: https://medicoplus.com)



a) Indica la naturaleza química de las enzimas.
b) Indica lo que le sucede a la enzima A en las condiciones de temperatura superiores a 40º C, como se muestra en el gráfico adjunto.
c) Para realizar la actividad catalítica, algunas enzimas requieren de una coenzima o un cofactor. ¿Cuál es la diferencia entre estos componentes?
d) ¿Qué es una holoenzima?

$\textbf{a) Indica la naturaleza química de las enzimas.}$

Las enzimas son proteínas. De su estructura terciaria depende la forma del centro activo, que es lo que les da su especificidad. La única excepción son las ribozimas, moléculas de ARN con actividad catalítica.

$\textbf{b) Indica lo que le sucede a la enzima A en las condiciones de temperatura superiores a 40º C, como se muestra en el gráfico adjunto.}$

La curva de la enzima A alcanza su máximo en torno a los $35\,^\circ C$ y cae bruscamente a partir de ahí, hasta anularse pasados los $40\,^\circ C$. Lo que ocurre es que la enzima se desnaturaliza: el calor rompe los enlaces débiles que mantienen su conformación espacial, el centro activo pierde su geometría y ya no puede reconocer al sustrato, de modo que la actividad catalítica desaparece. Se trata además de un proceso irreversible en este intervalo, y por eso la curva no se recupera.

Conviene señalar el contraste con la enzima B, cuyo óptimo está desplazado hacia los $40\,^\circ C$ y que a esa temperatura conserva casi toda su actividad: cada enzima tiene su propia temperatura óptima.

$\textbf{c) Para realizar la actividad catalítica, algunas enzimas requieren de una coenzima o un cofactor. ¿Cuál es la diferencia entre estos componentes?}$

El término cofactor es el más amplio: designa cualquier componente no proteico que la enzima necesita para ser activa, ya sea un ion metálico, como el hierro, el cinc o el magnesio, ya una molécula orgánica.

La coenzima es un tipo concreto de cofactor: una molécula orgánica no proteica, con frecuencia derivada de una vitamina, que se une a la apoenzima de forma débil y transitoria y que participa en la reacción transportando electrones o grupos químicos de una enzima a otra; el $NAD^{+}$ es el ejemplo típico. Cuando esa fracción orgánica queda unida de manera fuerte y permanente se habla de grupo prostético.

$\textbf{d) ¿Qué es una holoenzima?}$

Es la enzima completa y funcional, formada por la fracción proteica, llamada apoenzima, y su cofactor. Por separado ninguna de las dos partes tiene actividad: solo el conjunto cataliza la reacción.