Las enzimas.
a) Defina las enzimas y diga a qué grupo de moléculas orgánicas pertenecen.
b) Diga qué hacen concretamente las enzimas para favorecer la velocidad de las reacciones químicas en los sistemas biológicos.
c) Haga una tabla explicativa de las propiedades de las enzimas por el hecho de ser proteínas, catalizadores y, particularmente, biocatalizadores.
d) Diga muy sucintamente qué tienen que ver las vitaminas con las enzimas.
Las enzimas son biocatalizadores: sustancias que aumentan enormemente la velocidad de las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos, sin consumirse en ellas y sin alterar el equilibrio de la reacción.
Pertenecen al grupo de los prótidos: casi todas son proteínas globulares, y su actividad depende por completo de la estructura tridimensional. La única excepción son las ribozimas, moléculas de ARN con actividad catalítica.
Muchas enzimas necesitan para funcionar un componente no proteico llamado cofactor, que puede ser un ion metálico o una molécula orgánica; si esta se une de forma covalente y permanente se llama grupo prostético, y si se une de forma transitoria, coenzima. La parte proteica se denomina apoenzima y el conjunto activo, holoenzima.
Lo que hacen es disminuir la energía de activación de la reacción, es decir, la barrera energética que los reactivos deben superar para transformarse en productos. Al rebajarla, la proporción de moléculas que en un momento dado tienen energía suficiente para reaccionar es mucho mayor, y la velocidad aumenta en varios órdenes de magnitud.
El mecanismo concreto es el siguiente. La enzima posee una hendidura llamada centro activo, formada por unos pocos aminoácidos que quedan próximos gracias al plegamiento de la cadena. El sustrato encaja en él por complementariedad, ajustándose la propia enzima a su forma, y se establecen entre ambos enlaces débiles que forman el complejo enzima-sustrato. Ese acoplamiento orienta correctamente a los reactivos, los acerca en la posición adecuada y debilita los enlaces que hay que romper, estabilizando el estado de transición. Después la enzima libera los productos y queda libre para actuar de nuevo.
Lo que la enzima no hace es aportar energía ni desplazar el equilibrio: acelera por igual la reacción directa y la inversa, y solo cambia la velocidad con que se alcanza el equilibrio, no su posición.
| Proteínas | Su actividad depende de la conformación tridimensional: si se desnaturalizan por calor o por cambios de pH, pierden la forma del centro activo y con ella la función Proteínas | Tienen una temperatura y un pH óptimos, por encima y por debajo de los cuales la actividad cae Proteínas | Están codificadas por genes, de modo que una mutación puede alterarlas y producir una enfermedad metabólica Catalizadores | Aceleran la reacción disminuyendo la energía de activación Catalizadores | No se consumen ni se modifican, y por eso actúan repetidamente y bastan cantidades ínfimas Catalizadores | No alteran el equilibrio de la reacción ni la hacen posible si es termodinámicamente desfavorable: solo cambian su velocidad Biocatalizadores | Son extraordinariamente específicas: cada enzima actúa sobre un sustrato o sobre un grupo pequeño de sustratos análogos, y cataliza un único tipo de reacción Biocatalizadores | Su poder catalítico es muy superior al de los catalizadores inorgánicos Biocatalizadores | Su actividad es regulable, por inhibidores, por activadores, por regulación alostérica y por modificación covalente, lo que permite ajustar el metabolismo a las necesidades de la célula Biocatalizadores | Actúan en condiciones suaves, a la temperatura y el pH del organismo, y no a altas temperaturas o presiones |
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Muchas vitaminas, y en particular las hidrosolubles del grupo B, son los precursores a partir de los cuales el organismo fabrica las coenzimas. Así, el
deriva de la niacina o vitamina
, el
de la riboflavina o vitamina
, la coenzima A del ácido pantoténico o vitamina
, y el fosfato de piridoxal, coenzima de las transaminasas, de la vitamina
.
Como el organismo no es capaz de sintetizarlas y debe tomarlas de la dieta, su carencia deja sin coenzima a toda una familia de enzimas, que dejan de funcionar: de ahí las enfermedades carenciales como la pelagra o el beriberi.