Ejercicio resuelto de Biomoléculas · Biología · Galicia · 2026

PREGUNTA 3. METABOLISMO CELULAR. LA BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA. (2,5 puntos)

3.1. Responda estos tres apartados: (1 punto)



3.1.1. Indique lo que señalan las letras A, B, C, D.

3.1.2. Describa el proceso indicado con los números 1 a 4.

3.1.3. Describa el proceso de inhibición competitiva de la actividad enzimática.

3.2. Responda uno de estos dos apartados: (1,5 puntos)

3.2.1. Respecto a las moléculas representadas a la derecha, responda:



A) Identifique las moléculas señaladas con los números 1 y 2 y, en cada caso, describa brevemente su función.

B) Indique dos diferencias entre el ADN y la molécula representada con el número 1.

C) ¿A qué se debe que la molécula 1 forme brazos en su estructura secundaria?

D) Indique lo que señalan los números 3 a 5.

3.2.2 Responda:

A) En la figura de la izquierda se representa la fórmula general de los aminoácidos. Describa su estructura haciendo referencia a los grupos funcionales que la componen. ¿Qué grupo determina las propiedades químicas de los aminoácidos?



B) Una mutación puntual en el ADN puede tener como consecuencia la sustitución de un aminoácido por otro diferente en la proteína codificada. Explique qué consecuencias podría tener esta substitución en los enlaces que mantienen la estructura primaria, secundaria y terciaria das proteínas. Indique cómo afectarán estos cambios a la actividad biológica de la proteína.

C) Explique la diferencia entre holoproteínas y heteroproteínas. Indique cuatro funciones de las proteínas en las células.

$\textbf{3.1.1. Indique lo que señalan las letras A, B, C, D.}$

La letra A señala el sustrato, la molécula sobre la que actúa la enzima.

La letra B señala el centro activo, la hendidura de la enzima con la que el sustrato encaja y en la que ocurre la reacción.

La letra C señala la enzima, el catalizador de naturaleza proteica.

La letra D señala el producto, la molécula resultante de la transformación del sustrato.

$\textbf{3.1.2. Describa el proceso indicado con los números 1 a 4.}$

Los cuatro dibujos representan un ciclo completo de catálisis enzimática.

En 1 la enzima está libre y el sustrato se aproxima a su centro activo. La unión no es al azar: solo encajan los sustratos cuya forma es complementaria de la del centro activo, lo que explica la especificidad de las enzimas.

En 2 se ha formado el complejo enzima-sustrato. Al unirse, el centro activo modifica ligeramente su conformación para ajustarse mejor al sustrato, tal como describe el modelo del ajuste inducido.

En 3 la enzima ha catalizado la reacción: el sustrato se ha transformado en el producto, que aparece ya con distinta forma unido al centro activo, formando el complejo enzima-producto. Lo que hace la enzima es disminuir la energía de activación necesaria, con lo que la reacción transcurre mucho más deprisa.

En 4 el producto se libera, porque su forma ya no es complementaria del centro activo, y la enzima queda libre e inalterada, en las mismas condiciones que en 1. Por eso una misma molécula de enzima puede repetir el ciclo muchas veces y basta con una cantidad muy pequeña de ella.

$\textbf{3.1.3. Describa el proceso de inhibición competitiva de la actividad enzimática.}$

En la inhibición competitiva actúa una molécula, el inhibidor, cuya estructura se parece a la del sustrato. Gracias a ese parecido, el inhibidor se une de forma reversible al centro activo de la enzima y compite con el sustrato por ocuparlo.

Mientras el centro activo está ocupado por el inhibidor, la enzima no puede unir sustrato ni transformarlo, de modo que la velocidad de la reacción disminuye. Como inhibidor y sustrato compiten por el mismo sitio, el reparto depende de sus concentraciones relativas.

La consecuencia característica es que la inhibición se puede revertir aumentando la concentración de sustrato: si hay mucho sustrato, la probabilidad de que sea él quien ocupe el centro activo crece, el inhibidor queda desplazado y se alcanza la misma velocidad máxima que sin inhibidor. Lo que cambia es que hace falta más sustrato para llegar a la mitad de esa velocidad.

$\textbf{3.2.1. A) Identifique las moléculas señaladas con los números 1 y 2 y, en cada caso, describa brevemente su función.}$

La molécula 1 es un ARN de transferencia. Su función es transportar hasta el ribosoma el aminoácido que corresponde a cada codón del ARN mensajero: actúa como adaptador entre el lenguaje de los nucleótidos y el de los aminoácidos durante la traducción.

La molécula 2 es el ARN mensajero. Su función es llevar hasta el ribosoma la información copiada de un gen del ADN, escrita en forma de codones, que determina el número, el tipo y el orden de los aminoácidos de la proteína.

$\textbf{3.2.1. B) Indique dos diferencias entre el ADN y la molécula representada con el número 1.}$

$\text{Característica}$	$\text{ADN}$	$\text{ARN de transferencia}$ Número de cadenas	Bicatenario: dos hebras enfrentadas y antiparalelas	Monocatenario: una sola hebra plegada sobre sí misma Pentosa	Desoxirribosa	Ribosa Bases nitrogenadas	Adenina, guanina, citosina y timina	Adenina, guanina, citosina y uracilo Tamaño y localización	Muy largo, en el núcleo	Corto, de unos 75 a 90 nucleótidos, en el citosol

$\textbf{3.2.1. C) ¿A qué se debe que la molécula 1 forme brazos en su estructura secundaria?}$

Se debe a que el ARN de transferencia es monocatenario y se pliega sobre sí mismo. Al plegarse quedan enfrentadas regiones de la propia cadena cuyas secuencias son complementarias, y entre ellas se establecen enlaces por puentes de hidrógeno según el apareamiento adenina-uracilo y guanina-citosina.

Ese apareamiento dentro de una misma cadena genera tramos cortos de doble hélice, que son los brazos, separados por regiones sin apareamiento posible que quedan abiertas formando los bucles. El conjunto es la estructura secundaria en hoja de trébol.

$\textbf{3.2.1. D) Indique lo que señalan los números 3 a 5.}$

El número 3 señala el extremo 3' de la molécula, el del brazo aceptor, que termina en la secuencia CCA y es el lugar donde se une el aminoácido.

El número 4 señala el anticodón, el triplete de bases del bucle inferior, CUC en la figura.

El número 5 señala el codón del ARN mensajero, GAG en la figura, complementario y antiparalelo del anticodón, con el que se aparea durante la traducción.

$\textbf{3.2.2. A) En la figura de la izquierda se representa la fórmula general de los aminoácidos. Describa su estructura haciendo referencia a los grupos funcionales que la componen. ¿Qué grupo determina las propiedades químicas de los aminoácidos?}$

Un aminoácido está construido alrededor de un carbono central, llamado carbono alfa, al que se unen cuatro sustituyentes distintos.

Dos de ellos son los grupos funcionales que dan nombre a la molécula: un grupo amino, de carácter básico, y un grupo carboxilo, de carácter ácido. Por tener a la vez un grupo ácido y uno básico los aminoácidos son moléculas anfóteras, y en disolución acuosa a pH neutro se encuentran como iones dipolares.

Los otros dos sustituyentes son un átomo de hidrógeno y un radical, representado por la letra R, que es distinto en cada aminoácido.

El grupo que determina las propiedades químicas es precisamente el radical R, ya que el grupo amino y el grupo carboxilo son iguales en todos los aminoácidos. Según sea el radical, el aminoácido resulta apolar, polar sin carga, ácido o básico, y de ello dependen tanto su comportamiento como el plegamiento de la proteína de la que forme parte.

$\textbf{3.2.2. B) Una mutación puntual en el ADN puede tener como consecuencia la sustitución de un aminoácido por otro diferente en la proteína codificada. Explique qué consecuencias podría tener esta substitución en los enlaces que mantienen la estructura primaria, secundaria y terciaria de las proteínas. Indique cómo afectarán estos cambios a la actividad biológica de la proteína.}$

En la estructura primaria no hay consecuencias sobre los enlaces. Esta estructura la mantienen los enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, y esos enlaces se siguen formando igual sea cual sea el radical. Lo único que cambia es la identidad de uno de los eslabones de la secuencia.

En la estructura secundaria sí puede haberlas. Esta se mantiene por puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo y amino del esqueleto de la cadena. Si el aminoácido que entra tiene un radical muy voluminoso, o es prolina, que por su radical cíclico impide el giro normal de la cadena, la hélice alfa o la lámina beta de esa zona no llegan a formarse y la conformación local se altera.

En la estructura terciaria es donde el efecto suele ser mayor, porque esta se mantiene por enlaces entre los radicales R: puentes disulfuro, enlaces iónicos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals. Al cambiar un radical se puede perder alguno de esos enlaces o aparecer uno nuevo, con lo que el plegamiento tridimensional se modifica.

En cuanto a la actividad biológica, depende de dónde caiga el cambio. Si el aminoácido sustituido pertenece al centro activo o a una zona clave del plegamiento, la proteína pierde total o parcialmente su función; el caso clásico es la anemia falciforme, en la que la sustitución de un ácido glutámico por una valina en la hemoglobina la hace precipitar y deforma los glóbulos rojos. Si, por el contrario, el nuevo radical tiene propiedades semejantes al antiguo y ocupa una posición poco comprometida, el plegamiento apenas se altera y la proteína conserva su actividad.

$\textbf{3.2.2. C) Explique la diferencia entre holoproteínas y heteroproteínas. Indique cuatro funciones de las proteínas en las células.}$

Las holoproteínas están formadas exclusivamente por aminoácidos, es decir, por una o varias cadenas polipeptídicas y nada más. Son ejemplos el colágeno, la queratina y la albúmina.

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteica, la apoproteína, unida a un grupo prostético de naturaleza no proteica. Según cuál sea ese grupo se distinguen glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas, fosfoproteínas y nucleoproteínas. Son ejemplos la hemoglobina, cuyo grupo prostético es el grupo hemo, y las inmunoglobulinas, que llevan una fracción glucídica.

Cuatro funciones de las proteínas en las células son: función estructural, como el colágeno del tejido conjuntivo o las proteínas del citoesqueleto; función enzimática o catalítica, como la amilasa o la ADN polimerasa; función de transporte, como la hemoglobina, que lleva el oxígeno, o las permeasas de la membrana; y función defensiva, como las inmunoglobulinas. También pueden citarse la función hormonal, la contráctil y la de reserva.