Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · País Vasco · 2025

SEGUNDA PREGUNTA (2,5 puntos). BIOMOLÉCULAS
Responde únicamente a una de las dos opciones planteadas, 2A ó 2B.
Opción 2B
Los enzimas son moléculas catalizadoras de las reacciones químicas. En relación con estas biomoléculas:

a) Indicar dos características esenciales de los enzimas (0,5 p.)
b) Definir apoenzima y holoenzima (0,5 p.)
c) Definir qué es el centro activo de un enzima. ¿Qué tipo de fuerzas o enlaces intervienen en la unión enzima-sustrato? (0,75 p.)
d) De acuerdo con la figura, ¿Cuál de los dos enzimas ($E_1$ o $E_2$) presenta mayor afinidad por el sustrato? Razona tu respuesta (0,75 p)

$\textbf{a) Indicar dos características esenciales de los enzimas (0,5 p.)}$

La primera es que son catalizadores biológicos: aceleran enormemente la velocidad de una reacción química disminuyendo su energía de activación, y lo hacen sin consumirse en el proceso, de modo que una misma molécula de enzima puede actuar muchas veces. No desplazan el equilibrio de la reacción ni la hacen posible si no era termodinámicamente favorable; solo la aceleran.

La segunda es que son extraordinariamente específicos. Cada enzima reconoce un sustrato o un grupo reducido de sustratos parecidos y cataliza un único tipo de transformación. Esa especificidad reside en la forma y la composición de su centro activo, y es consecuencia directa de su naturaleza proteica.

$\textbf{b) Definir apoenzima y holoenzima (0,5 p.)}$

Muchos enzimas no son proteínas puras, sino que necesitan un componente no proteico para funcionar. La apoenzima es la fracción estrictamente proteica de esos enzimas, y por sí sola es inactiva. El componente no proteico que la acompaña es el cofactor, que puede ser un ion metálico, un grupo prostético unido de forma permanente o una coenzima de naturaleza orgánica que se une transitoriamente.

La holoenzima es el enzima completo y funcional, es decir, la suma de los dos.

$\text{Holoenzima}=\text{Apoenzima}+\text{Cofactor}$

$\textbf{c) Definir qué es el centro activo de un enzima. ¿Qué tipo de fuerzas o enlaces intervienen en la unión enzima-sustrato? (0,75 p.)}$

El centro activo es una pequeña región de la superficie del enzima, con forma de hendidura o bolsillo, donde se aloja el sustrato y donde ocurre la catálisis. Lo forman unos pocos aminoácidos que en la secuencia pueden estar muy alejados entre sí, pero que quedan próximos al plegarse la proteína, de modo que el centro activo es una propiedad de la estructura terciaria. En él se distinguen los aminoácidos de unión, que fijan el sustrato y le dan la especificidad, y los aminoácidos catalíticos, que participan en la transformación química.

La unión entre el enzima y el sustrato se establece mediante enlaces débiles y reversibles, no covalentes: puentes de hidrógeno, interacciones iónicas o electrostáticas entre grupos con carga opuesta, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Que sean débiles es imprescindible, porque el complejo enzima-sustrato debe deshacerse en cuanto se han formado los productos para que el enzima quede libre y vuelva a actuar.

$\textbf{d) De acuerdo con la figura, ¿cuál de los dos enzimas } \boldsymbol{E_1}\textbf{ o } \boldsymbol{E_2}\textbf{ presenta mayor afinidad por el sustrato? Razona tu respuesta (0,75 p.)}$

La afinidad de un enzima por su sustrato se mide con la constante de Michaelis-Menten, $K_M$, que es la concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima. Cuanto menor es $K_M$, menos sustrato hace falta para que el enzima trabaje a medio gas y, por tanto, mayor es su afinidad.

Se lee entonces la gráfica en dos pasos. Primero se localiza la velocidad máxima de cada curva, que es el valor al que se estabiliza la meseta: para $E_1$ está en torno a $50$ y para $E_2$ en torno a $37$. Después se busca en el eje de abscisas la concentración a la que cada curva pasa por la mitad de ese valor.

$\begin{cases} E_1:\ v_{\max}\approx 50 \Rightarrow \tfrac{v_{\max}}{2}\approx 25 \Rightarrow K_M\approx 0{,}3 \\ E_2:\ v_{\max}\approx 37 \Rightarrow \tfrac{v_{\max}}{2}\approx 18{,}5 \Rightarrow K_M\approx 0{,}55 \end{cases}$

La curva de $E_1$ sube mucho más deprisa y se satura antes, mientras que $E_2$ necesita casi el doble de sustrato para llegar a la mitad de su velocidad máxima.

El enzima con mayor afinidad por el sustrato es $E_1$, porque su $K_M$ es menor. Conviene notar que la afinidad no debe confundirse con la velocidad máxima: son dos parámetros distintos, aunque en este caso $E_1$ resulte superior en ambos.