Ejercicio resuelto de Enzimas · Biología · 2025

PREGUNTA 3. BIOMOLÉCULAS (2 puntos):
3. Defina enzima y describa su naturaleza química (0,7 puntos). Explique su papel en las reacciones químicas, cómo interaccionan con el sustrato y las características de esta interacción (1,3 puntos).

$\mathbf{\text{Defina}}\mathbf{\text{enzima}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{describa}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{naturaleza}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{mica}}\mathbf{\text{(0,7}}\mathbf{\text{puntos).}}$

Una enzima es un biocatalizador, es decir, una molécula que acelera una reacción química de la célula disminuyendo su energía de activación, sin consumirse en el proceso y sin alterar el equilibrio final de la reacción. Gracias a las enzimas las reacciones del metabolismo transcurren a una velocidad compatible con la vida y en las condiciones suaves de temperatura y pH del interior celular.

Su naturaleza química es proteica: casi todas las enzimas son proteínas globulares, con estructura terciaria o cuaternaria, cuya actividad depende por completo de la conformación tridimensional. Muchas necesitan además un componente no proteico o cofactor para ser activas; en ese caso la parte proteica recibe el nombre de apoenzima, el conjunto activo el de holoenzima, y el cofactor puede ser un ion metálico, una coenzima orgánica como el NAD o el FAD, o un grupo prostético si está unido covalentemente. Existe también un pequeño grupo de enzimas que no son proteínas sino moléculas de ARN con actividad catalítica, llamadas ribozimas.

$\mathbf{\text{Explique}}\mathbf{\text{su}}\mathbf{\text{papel}}\mathbf{\text{en}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{reacciones}}\mathbf{\text{qu}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{micas,}}\mathbf{\text{c}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{mo}}\mathbf{\text{interaccionan}}\mathbf{\text{con}}\mathbf{\text{el}}\mathbf{\text{sustrato}}\mathbf{\text{y}}\mathbf{\text{las}}\mathbf{\text{caracter}}\acute{\mathbf{\text{ı}}}\mathbf{\text{sticas}}\mathbf{\text{de}}\mathbf{\text{esta}}\mathbf{\text{interacci}}\acute{\mathbf{\text{o}}}\mathbf{\text{n}}\mathbf{\text{(1,3}}\mathbf{\text{puntos).}}$

El papel de la enzima es rebajar la barrera energética de la reacción. Toda reacción necesita que los reactivos alcancen un estado de transición inestable, y la energía necesaria para llegar a él es la energía de activación. La enzima estabiliza ese estado de transición y así reduce la energía de activación, con lo que la reacción se hace mucho más rápida. No modifica, en cambio, la variación de energía libre entre reactivos y productos, de modo que no puede hacer espontánea una reacción que no lo sea ni desplaza el equilibrio: solo acelera la llegada a él.

La interacción con el sustrato ocurre en el centro activo, una pequeña cavidad de la superficie de la enzima formada por unos pocos aminoácidos que la estructura terciaria acerca en el espacio, aunque estén alejados en la secuencia. En él se distinguen los aminoácidos de fijación, que retienen el sustrato, y los catalíticos, que participan en la transformación. La enzima y el sustrato forman primero un complejo enzima-sustrato, se produce la reacción y por último la enzima libera los productos y queda de nuevo libre:

$E+S\rightleftharpoons ES⟶E+P$

Esa unión se explicaba clásicamente por el modelo de la llave y la cerradura, que supone una complementariedad rígida entre las formas del centro activo y del sustrato; hoy se prefiere el modelo del ajuste inducido, según el cual el centro activo es flexible y se amolda al sustrato al unirse a él.

Las características de la interacción son cuatro. Es específica, ya que cada enzima actúa solo sobre un sustrato o sobre un grupo reducido de sustratos parecidos, y con frecuencia sobre un solo tipo de enlace. Es reversible, porque las fuerzas que unen enzima y sustrato son débiles, de modo que la enzima se recupera intacta y puede actuar repetidamente, lo que explica que baste una cantidad mínima de enzima. Es saturable: al aumentar la concentración de sustrato la velocidad crece hasta que todos los centros activos están ocupados y se alcanza la velocidad máxima. Y es regulable, porque depende de la temperatura y del pH, que tienen valores óptimos y fuera de los cuales la enzima se desnaturaliza o pierde actividad, y porque puede modificarse mediante inhibidores competitivos, que compiten por el centro activo, y no competitivos, que se unen a otro punto de la enzima.